vestnik-bio-msuВестник Московского университета. Серия 16. БиологияVestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya0137-0952Lomonosov Moscow State University, School of Biology10.55959/MSU0137-0952-16-78-3S-2vestnik-bio-msu-1266Research ArticleОБЗОРREVIEWКак биополимер (белок) сворачивается в уникальную 3D-структуру?How does a biopolymer (protein) fold into a unique 3D structure?https://orcid.org/0000-0002-5137-303XШайтанК. В.ShaitanK. V.

Шайтан Константин Вольдемарович – докт. физ.-мат. наук, проф., проф. кафедры биоинженерии биологического факультета

г. Москва, 119234, Ленинские горы, д. 1, стр. 12

Тел. 8-495-939-27-76

1–12 Leninskie Gory, 119234, Moscow

shaytan49@yandex.ruМосковский государственный университет имени М.В. ЛомоносоваРоссияLomonosov Moscow State UniversityRussian Federation202329112023783S912Copyright © Шайтан К.В., 20232023Шайтан К.В.Shaitan K.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/1266

Обсуждается современное состояние проблемы фолдинга белков и других биополимеров. Детализируется понятие многомерной поверхности потенциальной энергии и поверхности свободной энергии для линейных полимеров с учетом топологии конфигурационного пространства и наличия элементов симметрии относительно перестановки одинаковых мономерных звеньев. Наличие кинематических связей для конформационных движений в вязкой среде приводит к тенденции формирования спиральных структур линейных полимеров. Динамические эффекты вязкости приводят также к практически равномерному распределению скоростей диссипации энергии по узлам цепи. Сочетание топографии поверхности свободной энергии и эффектов вязкости дает физическую основу для развития теории фолдинга в направлении интерпретации разнообразных экспериментальных наблюдений и выяснения принципов формирования аминокислотного кода для 3D-структур белков. Анализируется связь между температурой денатурации свернутого состояния биополимера и энергией невалентных взаимодействий между мономерами в цепи.

The current state of the problem of folding proteins and other biopolymers is discussed. The concept of a multidimensional potential energy surface and a free energy surface for linear polymers is detailed, taking into account the topology of the configuration space and the presence of symmetry elements with respect to the permutation of identical monomer units. The presence of kinematic bonds for conformational movements in a viscous medium leads to a tendency to form helical structures of linear polymers. The dynamic effects of viscosity also lead to an almost uniform distribution of energy dissipation rates over the chain nodes. The combination of potential energy surface topography and viscosity effects provides a physical basis for the development of the theory of folding in the direction of interpreting various experimental observations and elucidating the principles for the formation of an amino acid code for 3D protein structures. The relationship between the denaturation temperature of the folded state of the biopolymer and the energy of non-valent interactions between monomers in the chain is analyzed.

теория фолдинга3D-структурыскрытые симметрии в биополимерахдинамические эффекты вязкоститемпература денатурацииповерхность потенциальной энергииfolding theory3D structureshidden symmetries in biopolymersdynamic effects of viscositydenaturation temperaturepotential energy surfaceРабота поддержана Российским научным фондом (грант 19-74-30003). Исследования проведены без использования животных и без привлечения людей в качестве испытуемых.The research was supported by the Russian Science Foundation, project number 19-74-30003.ReferencesDill K.A., MacCallum J.L. The protein-folding problem, 50 years on. Science. 2012;338 (6110):1042–1046.Dill K.A., MacCallum J.L. The protein-folding problem, 50 years on. Science. 2012;338 (6110):1042–1046.Anfinsen C.B. Principles that govern the folding of protein chains. Science. 1973;181(4096):223–230.Anfinsen C.B. Principles that govern the folding of protein chains. Science. 1973;181(4096):223–230.Levinthal C. Are there pathways for protein folding? J. Chim. Phys. 1968;65(1):44–45.Levinthal C. Are there pathways for protein folding? J. Chim. Phys. 1968;65(1):44–45.Onuchic J.N., Wolynes P.G. Theory of protein folding. Curr. Opin. Struct. Biol. 2004;14(1):70–75.Onuchic J.N., Wolynes P.G. Theory of protein folding. Curr. Opin. Struct. Biol. 2004;14(1):70–75.Sali A., Shakhnovitch E., Karplus M. How does a protein fold? Nature. 1994;369(6477):248–251.Sali A., Shakhnovitch E., Karplus M. How does a protein fold? Nature. 1994;369(6477):248–251.Finkelstein A.V., Bogatyreva N.S., Ivankov D.N., Garbuzynskiy S.O. Protein folding problem: enigma, paradox, solution. Biophys. Rev. 2022;14(6);1255–1272.Finkelstein A.V., Bogatyreva N.S., Ivankov D.N., Garbuzynskiy S.O. Protein folding problem: enigma, paradox, solution. Biophys. Rev. 2022;14(6);1255–1272.Шайтан К.В., Попеленский Ф.Ю., Армеев Г.А. Корреляция конформационных движений при формировании вторичной структуры полипептидов в вязкой среде. Биофизика. 2017;62(3):443–451.Шайтан К.В., Попеленский Ф.Ю., Армеев Г.А. Корреляция конформационных движений при формировании вторичной структуры полипептидов в вязкой среде. Биофизика. 2017;62(3):443–451.Эрендженова А.А., Армеев Г.А., Шайтан К.В. Влияние вязкости среды на молекулярную динамику формирования вторичной структуры полипептидов (AlaGly)25 и (AlaGly)75. Биофизика. 2020;65(5):860–864.Эрендженова А.А., Армеев Г.А., Шайтан К.В. Влияние вязкости среды на молекулярную динамику формирования вторичной структуры полипептидов (AlaGly)25 и (AlaGly)75. Биофизика. 2020;65(5):860–864.Шайтан К.В. Вариационные принципы в механике конформационных движений макромолекул в вязкой среде. Биофизика. 2018;63(1):5–15.Шайтан К.В. Вариационные принципы в механике конформационных движений макромолекул в вязкой среде. Биофизика. 2018;63(1):5–15.Шайтан К.В. Почему белок сворачивается в уникальную 3D-структуру. И не только это... Хим. физ. 2023;42(6):40–62.Шайтан К.В. Почему белок сворачивается в уникальную 3D-структуру. И не только это... Хим. физ. 2023;42(6):40–62.Зорич В.А. Геометрия и вероятность. Теория вер. примен. 2017;62(2):292–310.Зорич В.А. Геометрия и вероятность. Теория вер. примен. 2017;62(2):292–310.Шайтан К.В., Ложников М.А., Кобельков Г.М. Динамика формирования коллективных конформационных степеней свободы при фолдинге макромолекулярной цепи в вязкой среде. Биофизика. 2017;62(2):249–257.Шайтан К.В., Ложников М.А., Кобельков Г.М. Динамика формирования коллективных конформационных степеней свободы при фолдинге макромолекулярной цепи в вязкой среде. Биофизика. 2017;62(2):249–257.Wales D.J. Energy Landscapes. Cambridge: Univ. Press; 2003. 681 pp.Wales D.J. Energy Landscapes. Cambridge: Univ. Press; 2003. 681 pp.Фоменко А.Т. Дифференциальная геометрия и топология. Дополнительные главы. Ижевск: Изд. Удмурдского университета; 1999. 252 pp.Фоменко А.Т. Дифференциальная геометрия и топология. Дополнительные главы. Ижевск: Изд. Удмурдского университета; 1999. 252 pp.Зигмунд А. Тригонометрические ряды. Т. 2. М.: Мир; 1965. 537с.Зигмунд А. Тригонометрические ряды. Т. 2. М.: Мир; 1965. 537с.Шайтан К.В. Строение энергетических ландшафтов макромолекул, формирующих уникальную пространственную структуру. Биофизика. 2018;63(4):629–642.Шайтан К.В. Строение энергетических ландшафтов макромолекул, формирующих уникальную пространственную структуру. Биофизика. 2018;63(4):629–642.Milnor J. Morse Theory. Princeton University Press; 1963. 153 pp.Milnor J. Morse Theory. Princeton University Press; 1963. 153 pp.Шайтан К.В. Эффекты скрытой симметрии в динамике линейных полимеров и биополимеров. Биофизика. 2022;66(3):492–515.Шайтан К.В. Эффекты скрытой симметрии в динамике линейных полимеров и биополимеров. Биофизика. 2022;66(3):492–515.Шайтан К.В. О ландшафтах свободной энергии для макромолекул, формирующих уникальную пространственную структуру. Биофизика. 2018;63(5):850–858.Шайтан К.В. О ландшафтах свободной энергии для макромолекул, формирующих уникальную пространственную структуру. Биофизика. 2018;63(5):850–858.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.