vestnik-bio-msuВестник Московского университета. Серия 16. БиологияVestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya0137-0952Lomonosov Moscow State University, School of Biology10.55959/MSU0137-0952-16-80-3S-14vestnik-bio-msu-1547Research ArticleКРАТКОЕ СООБЩЕНИЕSHORT COMMUNICATIONСтруктура трансляционного преинициаторного комплекса из экстракта зародышей пшеницыStructure of the translation pre-initiation complex from a plant extractКравченкоО. В.KravchenkoO. V.

Кравченко Олеся Васильевна – канд. биол. наук, ст. науч. сотр. группы структурных исследований рибосомных белков

142290, Московская обл., г. Пущино, ул. Институтская, д. 4

Тел: 8-499-135-20-97

4 Institutskaya Str., Pushchino, Moscow Region, 142290

olesyak@vega.protres.ruhttps://orcid.org/0000-0001-8365-4699ЧесноковЮ. М.ChesnokovY. M.

Чесноков Юрий Михайлович – канд. физ.-мат. наук, науч. сотр. национального исследовательского центра

123182, г. Москва, пл. Академика И.В. Курчатова, д. 1

Тел: 8-499-196-93-07

1 I.V. Kurchatov Sq., Moscow, 123182

chessyura@yandex.ruhttps://orcid.org/0000-0003-4496-0962АфонинаЖ. А.AfoninaZh. A.

Афонина Жанна Аркадьевна – канд. биол. наук, ст. науч. сотр. лаборатории механизмов биосинтеза белка

142290, Московская обл., г. Пущино, ул. Институтская, д. 4

Тел: 8-496-731-84-21

4 Institutskaya Str., Pushchino, Moscow Region, 142290

afonina@vega.protres.ruhttps://orcid.org/0000-0003-3393-3109ВасиленкоК. С.VassilenkoK. S.

Василенко Константин Cтаниславович – канд. физ.-мат. наук, ст. науч. сотр. лаборатории механизмов биосинтеза белка

142290, Московская обл., г. Пущино, ул. Институтская, д. 4

Тел: 8-496-731-82-32

4 Institutskaya Str., Pushchino, Moscow Region, 142290

kvassil@vega.protres.ruИнститут белка, Российская академия наукРоссияInstitute of Protein Research, Russian Academy of SciencesRussian FederationНациональный исследовательский центр «Курчатовский институт»РоссияNational Research Center, “Kurchatov Institute”Russian Federation202510112025803S96–100Copyright © Кравченко О.В., Чесноков Ю.М., Афонина Ж.А., Василенко К.С., 20252025Кравченко О.В., Чесноков Ю.М., Афонина Ж.А., Василенко К.С.Kravchenko O.V., Chesnokov Y.M., Afonina Z.A., Vassilenko K.S.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/1547

Преинициаторные рибосомные комплексы, состоящие из 40S субчастицы рибосомы и связанных с ней факторов инициации, являются стандартными компонентами цито плазмы эукариотических клеток и участвуют в связывании мРНК. Формирование таких комплексов в простейших и в клетках млекопитающих изучалось очень активно, в том числе структурными методами. В данной работе с помощью метода криоэлектронной микроскопии одиночных частиц мы изучили структуру преинициаторных комплексов, выделенных из экстрактов зародышей пшеницы. Было показано, что в экстракте около 29% свободных 40S субчастиц образуют комплекс с факторами инициации 3 и 1A. Была получена карта электронной плотности комплекса со средним разрешением 3 Å, что является первыми известными данными о структуре инициаторных комплексов растений. Была построена предварительная атомная модель фактора инициации eIF3, связанного с 40S субчастицей рибосомы (как ядра, так и дистальных субъединиц) и выявлены заметные структурные отличия от комплексов, выделенных из клеток млекопитающих.

Translation pre-initiation complexes are typical components of the cytoplasm of eukaryotic cells, consisting of 40S ribosomal subunits bound to initiation factors. Actively studied in mammals and protozoa, these complexes are involved in the initiation of mRNA translation. We studied the abundance and structure of plant pre-initiation complexes using single particle cryo EM analysis of wheat germ extract preparations. It was found that about 29% of free 40S subunits form a complex with the initiation factors eIF3 and eIF1A. The structure of the complex was reconstructed with overall resolution better than 3 Å and the core of factor eIF3 with a resolution of 3.6 Å. These are the first structural data on the structure of initiation ribosomal complex in plants. We constructed the atomic models of the iIF3 core and distal subunits which revealed notable differences from those in mammalian cells.

трансляционные преинициаторные комплексырибосома растенийфакторы инициации трансляцииeukaryotic translationplant ribosomepre-initiation complexРабота выполнена при финансовой поддержке Российского научного фонда, проект № 19-74-20186.The research was funded by Russian Foundation for Basic Research, project no. 19-74 20186.ReferencesHashem Y., Des Georges A., Dhote V., Langlois R., Liao H., Grassucci R. A., Frank J. Structure of the mamma lian ribosomal 43S preinitiation complex bound to the scan ning factor DHX29. Cell. 2013;153(5):1108–1119.Hashem Y., Des Georges A., Dhote V., Langlois R., Liao H., Grassucci R. A., Frank J. Structure of the mamma lian ribosomal 43S preinitiation complex bound to the scan ning factor DHX29. Cell. 2013;153(5):1108–1119.Des Georges A., Dhote V., Kuhn, L., Hellen C.U., Pestova T.V., Frank J., Hashem Y. Structure of mammalian eIF3 in the context of the 43S preinitiation complex. Nature. 2015;525(7570):491–495.Des Georges A., Dhote V., Kuhn, L., Hellen C.U., Pestova T.V., Frank J., Hashem Y. Structure of mammalian eIF3 in the context of the 43S preinitiation complex. Nature. 2015;525(7570):491–495.Eliseev B., Yeramala L., Leitner A., Karup pasamy M., Raimondeau E., Huard K., Alkalaeva E., Ae bersold R., Schaffitzel, C. Structure of a human cap-de pendent 48S translation pre-initiation complex. Nucleic Acids Res. 2018;46(5):2678–2689.Eliseev B., Yeramala L., Leitner A., Karup pasamy M., Raimondeau E., Huard K., Alkalaeva E., Ae bersold R., Schaffitzel, C. Structure of a human cap-de pendent 48S translation pre-initiation complex. Nucleic Acids Res. 2018;46(5):2678–2689.Brito Querido J., Sokabe M., Kraatz S., Gordi yenko Y., Skehel J.M., Fraser C.S., Ramakrishnan V. Struc ture of a human 48 S translational initiation complex. Sci ence. 2020;369(6508):1220–1227.Brito Querido J., Sokabe M., Kraatz S., Gordi yenko Y., Skehel J.M., Fraser C.S., Ramakrishnan V. Struc ture of a human 48 S translational initiation complex. Sci ence. 2020;369(6508):1220–1227.Heuer A., Gerovac M., Schmidt C., Trowitzsch S., Preis A., Kötter P., Berninghausen O., Becker T., Beckmann R., Tampe R. Structure of the 40S–ABCE1 post-splitting complex in ribosome recycling and translation initiation. Nat. Struct. Mol. Biol. 2017;24(5):453–460.Heuer A., Gerovac M., Schmidt C., Trowitzsch S., Preis A., Kötter P., Berninghausen O., Becker T., Beckmann R., Tampe R. Structure of the 40S–ABCE1 post-splitting complex in ribosome recycling and translation initiation. Nat. Struct. Mol. Biol. 2017;24(5):453–460.Kratzat H., Mackens-Kiani T., Ameismeier M., Potocnjak M., Cheng J., Dacheux E., Namane A., Bern inghausen O., Herzog F., Fromont-Racine M., Becker T., Beckmann R. A structural inventory of native ribosomal ABCE1-43S pre-initiation complexes. EMBO J. 2021;40(1):e105179.Kratzat H., Mackens-Kiani T., Ameismeier M., Potocnjak M., Cheng J., Dacheux E., Namane A., Bern inghausen O., Herzog F., Fromont-Racine M., Becker T., Beckmann R. A structural inventory of native ribosomal ABCE1-43S pre-initiation complexes. EMBO J. 2021;40(1):e105179.Shirokov V.A., Kommer A., Kolb V.A., Spirin A.S. Continuous-exchange protein-synthesizing systems. Methods in Molecular Biology: In Vitro Transcription and Translation Protocols. 2nd edn, Vol. 375. Ed. G. Grandi. N.J.: Humana; 2007:19–55.Shirokov V.A., Kommer A., Kolb V.A., Spirin A.S. Continuous-exchange protein-synthesizing systems. Methods in Molecular Biology: In Vitro Transcription and Translation Protocols. 2nd edn, Vol. 375. Ed. G. Grandi. N.J.: Humana; 2007:19–55.Kravchenko O.V., Baymukhametov T.N., Afo nina Z.A., Vassilenko K.S. High-resolution structure and in ternal mobility of a plant 40S ribosomal subunit. Int. J. Mol. Sci. 2023;24(24):17453.Kravchenko O.V., Baymukhametov T.N., Afo nina Z.A., Vassilenko K.S. High-resolution structure and in ternal mobility of a plant 40S ribosomal subunit. Int. J. Mol. Sci. 2023;24(24):17453.Petrychenko V., Yi S.H., Liedtke D., Peng B.Z., Rodnina M.V., Fischer N. Structural basis for translational control by the human 48S initiation complex. Nat. Struct. Mol. Biol. 2025;32(1):62–72.Petrychenko V., Yi S.H., Liedtke D., Peng B.Z., Rodnina M.V., Fischer N. Structural basis for translational control by the human 48S initiation complex. Nat. Struct. Mol. Biol. 2025;32(1):62–72.Brito Querido J., Sokabe M., Díaz-López I., Gordiyenko Y., Fraser C., Ramakrishnan V. The structure of a human translation initiation complex reveals two inde pendent roles for the helicase eIF4A. Nat. Struct. Mol. Biol. 2024;31(3):455–464.Brito Querido J., Sokabe M., Díaz-López I., Gordiyenko Y., Fraser C., Ramakrishnan V. The structure of a human translation initiation complex reveals two inde pendent roles for the helicase eIF4A. Nat. Struct. Mol. Biol. 2024;31(3):455–464.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.