vestnik-bio-msuВестник Московского университета. Серия 16. БиологияVestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya0137-0952Lomonosov Moscow State University, School of Biologyvestnik-bio-msu-279Research ArticleМолекулярная биологияMolecular biologyИССЛЕДОВАНИЕ ИОННОГО ОКРУЖЕНИЯ И ЭЛЕКТРИЧЕСКИХ ХАРАКТЕРИСТИК НУКЛЕОСОМ МЕТОДОМ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИDISTRIBUTION OF IONS AND ELECTROSTATIC POTENTIAL IN NUCLEOSOMES AS STUDIED WITH MOLECULAR DYNAMICSАрмеевГ. А.ArmeevG. A.

аспирант Тел.: 8-495-939-23-74

armeev@molsim.orgШайтанК. В.ShaitanK. V.

докт. физ.-мат. наук, проф. Тел.: 8-495-939-23-74

shaytan49@yandex.ruШайтанА. К.ShaytanA. K.

канд. физ.-мат. наук, ст. науч. сотр. Тел.: 8-495-939-57-38

alex@molsim.orgкафедра биоинженерии биологического факультета МГУRussian Federation201528112015042428Copyright © Армеев Г.А., Шайтан К.В., Шайтан А.К., 20152015Армеев Г.А., Шайтан К.В., Шайтан А.К.Armeev G.A., Shaitan K.V., Shaytan A.K.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://vestnik-bio-msu.elpub.ru/jour/article/view/279

Работа посвящена изучению принципов устройства и формирования нуклеосом с помощью молекулярного моделирования. Формирование белками, гистонами и участками молекулы ДНК компактных образований — нуклеосом способствует не только упаковке молекулы ДНК в ядре клетки, но и играет важную роль в регуляции процессов транскрипции и экспрессии генов. Сборка и работа нуклеосом сильно зависит от ионного окружения и электрических характеристик среды. В работе исследуются карты распределения одновалентных ионов в системе, выявляются места их предпочтительного нахождения. Предлагается метод, позволяющий вычислять распределения физических величин в объеме расчетной ячейки вокруг дрейфующей макромолекулы. Рассматривается распределение электростатического потенциала вокруг нуклеосомы.

The principles of nucleosome organization and formation were studied using molecular modeling approach. Nucleosomes are compact protein–DNA complexes that plays the key role in DNA compactization and regulation of gene transcription and expression. Nucleosome assembly and operation strongly depends on the ionic environment and electrical characteristics of the medium. The distribution of monovalent ions in the system was determined. The preferred locations of the ions wereidentified. The distribution of electrostatic potential around nucleosome was investigated using a new method for averaging the distribution around macromolecule drifting in the volume of the computational cell.

нуклеосомахроматинмолекулярная динамикаэпигенетикаnucleosomeschromatinmolecular dynamicsepigeneticsReferencesDavey C.A., Sargent D.F., Luger K., Maeder A.W., Richmond T.J. Solvent mediated interactions in the structure of the nucleosome core particle at 1.9 angstrom resolution // J. Mol. Biol. 2002. Vol. 319. N 5. P. 1097–1113.Davey C.A., Sargent D.F., Luger K., Maeder A.W., Richmond T.J. Solvent mediated interactions in the structure of the nucleosome core particle at 1.9 angstrom resolution // J. Mol. Biol. 2002. Vol. 319. N 5. P. 1097–1113.Vasudevan D., Chua E.Y.D., Davey C.A. Crystal structures of nucleosome core particles containing the ‘601’ strong positioning sequence // J. Mol. Biol. 2010. Vol. 403. N 1. P. 1–10.Vasudevan D., Chua E.Y.D., Davey C.A. Crystal structures of nucleosome core particles containing the ‘601’ strong positioning sequence // J. Mol. Biol. 2010. Vol. 403. N 1. P. 1–10.Thiriet C., Hayes J.J. Replication-independent core histone dynamics at transcriptionally active loci in vivo // Gene Dev. 2005. Vol. 19. N 6. P. 677–682.Thiriet C., Hayes J.J. Replication-independent core histone dynamics at transcriptionally active loci in vivo // Gene Dev. 2005. Vol. 19. N 6. P. 677–682.Studitsky V.M., Clark D.J., Felsenfeld G. Overcoming a nucleosomal barrier to transcription // Cell. 1995. Vol. 83. N 1. P. 19–27.Studitsky V.M., Clark D.J., Felsenfeld G. Overcoming a nucleosomal barrier to transcription // Cell. 1995. Vol. 83. N 1. P. 19–27.Andrews A.J., Luger K. A coupled equilibrium approach to study nucleosome thermodynamics // Methods Enzymol. 2011. Vol. 488. P. 265–85.Andrews A.J., Luger K. A coupled equilibrium approach to study nucleosome thermodynamics // Methods Enzymol. 2011. Vol. 488. P. 265–85.Banks D.D., Gloss L.M. Equilibrium folding of the core histones: The h3-h4 tetramer is less stable than the h2a-h2b dimer // Biochemistry. 2003. Vol. 42. N 22. P. 6827–39.Banks D.D., Gloss L.M. Equilibrium folding of the core histones: The h3-h4 tetramer is less stable than the h2a-h2b dimer // Biochemistry. 2003. Vol. 42. N 22. P. 6827–39.Davey C.A., Richmond T.J. DNA-dependent divalent cation binding in the nucleosome core particle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. Vol. 99. N 17. P. 11169–11174.Davey C.A., Richmond T.J. DNA-dependent divalent cation binding in the nucleosome core particle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. Vol. 99. N 17. P. 11169–11174.Lindorff-Larsen K., Piana S., Palmo K., Maragakis P., Klepeis J.L., Dror R.O., Shaw D.E. Improved side-chain torsion potentials for the amber ff99sb protein force field // Proteins. 2010. Vol. 78. N 8. P. 1950–1958.Lindorff-Larsen K., Piana S., Palmo K., Maragakis P., Klepeis J.L., Dror R.O., Shaw D.E. Improved side-chain torsion potentials for the amber ff99sb protein force field // Proteins. 2010. Vol. 78. N 8. P. 1950–1958.Pronk S., Pall S., Schulz R., Larsson P., Bjelkmar P., Apostolov R., Shirts M.R., Smith J.C., Kasson P.M., van der Spoel D., Hess B., Lindahl E. Gromacs 4.5: A high-throughput and highly parallel open source molecular simulation toolkit // Bioinformatics. 2013. Vol. 29. N 7. P. 845–854.Pronk S., Pall S., Schulz R., Larsson P., Bjelkmar P., Apostolov R., Shirts M.R., Smith J.C., Kasson P.M., van der Spoel D., Hess B., Lindahl E. Gromacs 4.5: A high-throughput and highly parallel open source molecular simulation toolkit // Bioinformatics. 2013. Vol. 29. N 7. P. 845–854.Humphrey W., Dalke A., Schulten K. Vmd: Visual molecular dynamics // J. Mol. Graph. Model. 1996. Vol. 14. N 1. P. 33–38.Humphrey W., Dalke A., Schulten K. Vmd: Visual molecular dynamics // J. Mol. Graph. Model. 1996. Vol. 14. N 1. P. 33–38.Aksimentiev A., Schulten K. Imaging alpha-hemolysin with molecular dynamics: Ionic conductance, osmotic permeability, and the electrostatic potential map // Biophys. J. 2005. Vol. 88. N. 6. P. 3745–3761.Aksimentiev A., Schulten K. Imaging alpha-hemolysin with molecular dynamics: Ionic conductance, osmotic permeability, and the electrostatic potential map // Biophys. J. 2005. Vol. 88. N. 6. P. 3745–3761.Savelyev A., Papoian G.A. Electrostatic, steric, and hydration interactions favor Na(+) condensation around DNA compared with K(+) // J. Am. Chem. Soc. 2006. Vol. 128. N 45. P. 14506–14518.Savelyev A., Papoian G.A. Electrostatic, steric, and hydration interactions favor Na(+) condensation around DNA compared with K(+) // J. Am. Chem. Soc. 2006. Vol. 128. N 45. P. 14506–14518.Sadovnichy V., Tikhonravov A., Voevodin V., Opanasenko V. “Lomonosov”: Supercomputing at Moscow State University // Contemporary high performance сomputing: from petascale toward exascale / Ed. by S.V. Jeffery. Boca Raton: CRC Press, 2013. P. 283–307.Sadovnichy V., Tikhonravov A., Voevodin V., Opanasenko V. “Lomonosov”: Supercomputing at Moscow State University // Contemporary high performance сomputing: from petascale toward exascale / Ed. by S.V. Jeffery. Boca Raton: CRC Press, 2013. P. 283–307.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.