Preview

Вестник Московского университета. Серия 16. Биология

Расширенный поиск

ОСОБЕННОСТИ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ГЛЮКОКИНАЗЫ ПЕЧЕНИ КРЫСЫ

Полный текст:

Аннотация

Предложен простой метод выделения глюкокиназы из растворимой фракции печени крысы, позволяющий получать препарат с высокой удельной активностью с сохранением нативных кинетических свойств фермента, практически лишенный примеси других молекулярных форм гексокиназы. График зависимости скорости реакции от концентрации глюкозы имеет выраженный сигмоидальный характер: при 25°С и 2°С коэффициенты Хилла во всем диапазоне концентраций субстрата равны 1,76 и 1,35; значения S0,5 для глюкозы составляют 6,90 мМ и 20 мМ соответственно. Обсуждается роль кинетического механизма реакции в регуляции активности глюкокиназы в печени.

Об авторах

Л. Я. Ху

Россия
магистрант кафедры биохимии биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-939-29-25


Н. Ю. Гончарова

Россия

канд. биол. наук, доцент кафедры биохимии биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-939-29-25



А. М. Рубцов

Россия

докт. биол. наук, проф. кафедры биохимии биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-939-44-34



Список литературы

1. Massa M.L., Gagliardino J.J., Francini F. Liver glucokinase: An overview on the regulatory mechanisms of its activity // IUBMB Life. 2011. Vol. 63. N 1. P. 1—6.

2. Postic C., Shiota M., Magnuson M.A. Cell-specific roles of glucokinase in glucose homeostasis // Recent Prog. Horm. Res. 2001. Vol. 56. P. 195—217.

3. Nordlie R.C., Foster J.D., Lange A.J. Regulation of glucose production by the liver // Annu. Rev. Nutr. 1999. Vol. 19. P. 379—406.

4. Аврамова Л.В. Влияние участников гексокиназной реакции на взаимодействие гексокиназы с митохондриями: Дис. ... канд. биол. наук. М., 1994. 149 с.

5. Seoane J., Gomez-Foix A.M., O’Doherty R.M., GomezAra K., Newgard C.B., Guinovart L.L. Glucose 6-phosphate produced by glucokinase, but not hexokinase I, promotes the activation of hepatic glycogen synthase // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N 39. P. 23756—23760.

6. Cardenas M.L. Glucokinase: its regulation and role in liver metabolism. Austin: Landes Company, 1995. 210 р.

7. Cardenas M.L. Comparative biochemistry of glucokinase // Basics to novel therapeutics / Eds. F.M. Matschinsky, M.A. Magnuson. Basle: Karger, 2004. P. 31—41.

8. Hёrndahl L., Schmoll D., Herling A.W., Agius L. The role of glucose 6-phosphate in mediating the effects of glucokinase overexpression on hepatic glucose metabolism // FEBS J. 2006. Vol. 273. N 2. P. 336—346.

9. Storer A.C., Cornish-Bowden A. Kinetics of rat liver glucokinase. Co-operative interactions with glucose at physiologically significant concentrations // Biochem. J. 1976. Vol. 159. N 1. P. 7—14.

10. Moore M.C., Coate K.C., Winnick J.J., An Z., Cherrington A.D. Regulation of hepatic glucose uptake and storage in vivo // Adv. Nutr. 2012. Vol. 3. N 3. P. 286—294.

11. Larion M., Miller B.G. Homotropic allosteric regulation in monomeric mammalian glucokinase // Arch. Biochem. Biophys. 2012. Vol. 519. N 2. P. 103—111.

12. Heredia V.V., Thomson J., Nettleton D., San S. Glucose-induced conformational changes in glucokinase mediate allosteric regulation: transient kinetic analysis // Biochemistry. 2006. Vol. 45. N 24. P. 7553—7568.

13. Гончарова Н.Ю. Особенности кинетического поведения глюкокиназы в регуляции активности фермента в печени крысы // Мат-лы съезда Биохимического общества Российской академии наук. Москва 19—23 мая 1997. Тезисы стендовых сообщений. Часть I. Пущино, 1997. C. 183.

14. Schimke R.T., Grossbard L. Studies on isozymes of hexokinase in animal tissues // Ann. N.Y.: Acad. Sci. 1968. Vol. 151. N 1. P. 332—350.

15. Cardenas M.L., Rabajille E., Niemeyer H. Maintenance of the monomeric structure of glucokinase under reacting conditions // Arch. Biochem. Biophys. 1978. Vol. 190. N 1. P. 142—148.

16. Lin S.X., Neet K.E. Demonstration of a slow conformational change in liver glucokinase by fluorescence spectroscopy // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. N 17. P. 9670—9675.

17. Salas J., Salas M., Vinuela E., Sols A. Glucokinase of rabbit liver // J. Biol. Chem. 1965. Vol. 240. P. 1014—1018.

18. Holroyde M.L., Allen M.B., Storer A.C., Warsy A.S., Chesher J.M., Traver I.P., Cornish-Bowden A., Walker D.G. The purification in high yield and characterization of rat hepatic glucokinase // Biochem. J. 1976. Vol. 153. N 2. P. 363—373.

19. Davidson A.L., Arion W.J. Factors underlying significant underestimations of glucokinase activity in crude liver extracts: physiological implications of higher cellular activity // Arch. Biochem. Biophys. 1987. Vol. 253. N 1. P. 156—167.

20. Reyes A., Cardenas M.L. All hexokinase isoenzymes coexist in rat hepatocytes // Biochem. J. 1984. Vol. 221. N 2. P. 303—309.

21. Andreone T.L., Printz R.L., Pilkis S.L., Magnuson M.A., Granner D.K. The amino acid sequence of rat liver glucokinase deduced from cloned cDNA // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264. N 1. P. 363—369.

22. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты. М.: Наука, 1978. 248 с.


Для цитирования:


Ху Л.Я., Гончарова Н.Ю., Рубцов А.М. ОСОБЕННОСТИ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ГЛЮКОКИНАЗЫ ПЕЧЕНИ КРЫСЫ. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2015;(1):14-18.

For citation:


Khu L.Y., Goncharova N.Y., Rubtsov A.M. CHARACTERISTICS OF REGULATION OF THE ACTIVITY OF GLUCOKINASE FROM RAT LIVER. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2015;(1):14-18. (In Russ.)

Просмотров: 125


ISSN 0137-0952 (Print)