Влияние однонитевых разрывов ДНК на транскрипцию нуклеосом
https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-2022-77-4-241-247
Аннотация
Ранее в исследованиях было показано, что однонитевой разрыв нематричной цепи ДНК может вызывать остановку транскрибирующей РНК-полимеразы, но только при организации ДНК в нуклеосому. Наблюдаемый эффект объясняли в рамках модели транскрипции хроматина с образованием внутринуклеосомных петель – интермедиатов, в которых фермент оказывается остановленным в петле ДНК на гистоновом октамере. Согласно указанной модели, разрыв цепи ослабляет возникающее в ходе транскрипции напряжение структуры ДНК, что вызывает стабилизацию ДНК-гистоновых взаимодействий и арест РНК-полимеразы. В данной работе продолжено определение границ таких внутринуклеосомных петель и обнаружено, что образование контактов ДНК с гистонами позади фермента происходит на расстоянии не менее 17 пар нуклеотидов от активного центра.
Ключевые слова
Об авторах
Н. С. ГерасимоваРоссия
Герасимова Надежда Сергеевна – канд. биол. наук, ст. науч. сотр. кафедры биоинженерии биологического факультета
М. С. Ахтар
Индия
Ахтар Мохаммад Сохаил – PhD, вед. науч. сотр.
В. М. Студитский
Соединённые Штаты Америки
Студитский Василий Михайлович – докт. биол. наук, вед. науч. сотр. кафедры биоинженерии биологического факультета, профессор Программы эпигенетики рака
Список литературы
1. Tubbs A., Nussenzweig A. Endogenous DNA damage as a source of genomic instability in cancer // Cell. 2017. Vol. 168. N 4. P. 644‒656.
2. Caldecott K.W. DNA single-strand break repair and human genetic disease // Trends Cell Biol. 2022. Vol. 32. N 9. P. 733‒745.
3. McKinnon P.J., Caldecott K.W. DNA strand break repair and human genetic disease // Annu. Rev. Genomics Hum. Genet. 2007. Vol. 8. P. 37‒55.
4. Zhou W., Doetsch P.W. Effects of abasic sites and DNA single-strand breaks on prokaryotic RNA polymerases // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1993. Vol. 90. N 14. P. 6601‒6605.
5. Kathe S.D., Shen G.P., Wallace S.S. Single-stranded breaks in DNA but not oxidative DNA base damages block transcriptional elongation by RNA polymerase II in HeLa cell nuclear extracts // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279. N 18. P. 18511‒18520.
6. Neil A.J., Belotserkovskii B.P., Hanawalt P.C. Transcription blockage by bulky end termini at single-strand breaks in the DNA template: differential effects of 5’ and 3’ adducts // Biochemistry. 2012. Vol. 51. N 44. P. 8964‒8970.
7. Li S., Smerdon M.J. Dissecting transcription-coupled and global genomic repair in the chromatin of yeast GAL1- 10 genes // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279. N 14. P. 14418‒14426.
8. Pestov N.A., Gerasimova N.S., Kulaeva O.I., Studitsky V.M. Structure of transcribed chromatin is a sensor of DNA damage // Sci. Adv. 2015. Vol. 1. N 6: e1500021.
9. Luger K., Mäder A.W., Richmond R.K., Sargent D.F., Richmond T.J. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution // Nature. 1997. Vol. 389. N 6648. P. 251‒260.
10. Hartzog G.A., Speer J.L., Lindstrom D.L. Transcript elongation on a nucleoprotein template // Biochim. Biophys. Acta. 2002. Vol. 1577. N 2. P. 276‒286.
11. Gerasimova N.S., Pestov N.A., Kulaeva O.I., Clark D.J., Studitsky V.M. Transcription-induced DNA supercoiling: New roles of intranucleosomal DNA loops in DNA repair and transcription // Transcription. 2016. Vol. 7. N 3. P. 91‒95.
12. Lowary P.T., Widom J. New DNA sequence rules for high affinity binding to histone octamer and sequencedirected nucleosome positioning // J. Mol. Biol. 1998. Vol. 276. N 1. P. 19‒42.
13. Artsimovitch I., Svetlov V., Murakami K.S., Landick R. Co-overexpression of Escherichia coli RNA polymerase subunits allows isolation and analysis of mutant enzymes lacking lineage-specific sequence insertions // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. N 14. P. 12344‒12355.
14. Thastrom A., Lowary P.T., Widlund H.R., Cao H., Kubista M., Widom J. Sequence motifs and free energies of selected natural and non-natural nucleosome positioning DNA sequences // J. Mol. Biol. 1999. Vol. 288. N 2. P. 213‒229.
15. Bondarenko V.A., Steele L.M., Ujvari A., Gaykalova D.A., Kulaeva O.I., Polikanov Y.S., Luse D.S., Studitsky V.M. Nucleosomes can form a polar barrier to transcript elongation by RNA polymerase II // Mol. Cell. 2006. Vol. 24. N 3. P. 469‒479.
16. Chang H.W., Kulaeva O.I., Shaytan A.K., Kibanov M., Kuznedelov K., Severinov K.V., Kirpichnikov M.P., Clark D.J., Studitsky V.M. Analysis of the mechanism of nucleosome survival during transcription // Nucleic Acids Res. 2014. Vol. 42. N 3. P. 1619‒1627.
17. Kulaeva O.I., Gaykalova D.A., Pestov N.A., Golovastov V.V., Vassylyev D.G., Artsimovitch I., Studitsky V.M. Mechanism of chromatin remodeling and recovery during passage of RNA polymerase II // Nat. Struct. Mol. Biol. 2009. Vol. 16. N 12. P. 1272‒1278.
18. Walter W., Kireeva M.L., Studitsky V.M., Kashlev M. Bacterial polymerase and yeast polymerase II use similar mechanisms for transcription through nucleosomes // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. N 38. P. 36148‒36156.
19. Ausio J., Seger D., Eisenberg H. Nucleosome core particle stability and conformational change. Effect of temperature, particle and NaCl concentrations, and crosslinking of histone H3 sulfhydryl groups // J. Mol. Biol. 1984. Vol. 176. N 1. P. 77‒104.
20. Bancaud A., Wagner G., Conde E.S.N., Lavelle C., Wong H., Mozziconacci J., Barbi M., Sivolob A., Le Cam E., Mouawad L., Viovy J.L., Victor J.M., Prunell A. Nucleosome chiral transition under positive torsional stress in single chromatin fibers // Mol. Cell. 2007. Vol. 27. N 1. P. 135‒147.
21. Lilley D.M. DNA opens up – supercoiling and heavy breathing // Trends Genet. 1988. Vol. 4. N 4. P. 111‒114.
Рецензия
Для цитирования:
Герасимова Н.С., Ахтар М.С., Студитский В.М. Влияние однонитевых разрывов ДНК на транскрипцию нуклеосом. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2022;77(4):241-247. https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-2022-77-4-241-247
For citation:
Gerasimova N.S., Akhtar M.S., Studitsky V.M. Effect of single-strand DNA breaks on transcription of nucleosomes. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2022;77(4):241-247. (In Russ.) https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-2022-77-4-241-247