Участие нерецепторных тирозинкиназ Src-семейства в образовании нейтрофильных внеклеточных ловушек
https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-78-1-2
Аннотация
Нейтрофилы высвобождают деконденсированный ядерный хроматин или нейтрофильные внеклеточные ловушки (NET, от Neutrophil Extracellular Trap) в ответ на большое количество разнообразных физиологических и фармакологических стимулов. Однако, кроме участия в защите хозяина от инфекции, NET играют важную роль в патогенезе аутоиммунных, воспалительных и злокачественных заболеваний. В этой связи понимание молекулярных механизмов образования NET, ведущее, как правило, к гибели нейтрофилов (NETоз), крайне важно для обеспечения контроля возможного аберрантного или избыточного выброса хроматина. Киназы Src-семейства (Src-киназы) представляют собой нерецепторные тирозиновые киназы, участвующие в разнообразных функциях организма человека. Однако их роль в NETозе и окислительном взрыве изучена недостаточно. У нейтрофилов человека описано три представителя Src-киназ (Hck, Fgr и Lyn), и в нашей работе был изучен их вклад в NETоз и окислительный взрыв с использованием ингибиторного анализа. Мы показали, что Src-киназы участвуют в окислительном взрыве и NETозе, индуцированных кальциевым ионофором A23187, но не участвуют в этих эффекторных функциях при стимуляции нейтрофилов миметиком диацилглицерола форбол-12-миристат-13-ацетатом (ФМА).
Ключевые слова
При поддержке: Работа выполнена в рамках научного проекта государственного задания МГУ № 121042600047-9
Об авторе
Н. В. Воробьева
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия
Россия
Воробьева Нина Викторовна – кандидат биологических наук, старший научный сотрудник кафедры иммунологии биологического факультета
119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Список литературы
1. Brinkmann V., Reichard U., Goosmann C., Fauler B., Uhlemann Y., Weiss D.S., Weinrauch Y., Zychlinsky A. Neutrophil extracellular traps kill bacteria // Science. 2004. Vol. 303. N 5663. P. 1532–1535.
2. Fuchs T.A., Abed U., Goosmann C., Hurwitz R., Schulze I., Wahn V., Weinrauch Y., Brinkmann V., Zychlinsky A. Novel cell death program leads to neutrophil extracellular traps // J. Cell. Biol. 2007. Vol. 176. N 2. P. 231–241.
3. Steinberg B.E., Grinstein S. Unconventional roles of the NADPH oxidase: signaling, ion homeostasis, and cell death // Sci. STKE. 2007. Vol. 2007. N 379: pe11.
4. Vorobjeva N.V., Pinegin B.V. Neutrophil extracellular traps: mechanisms of formation and role in health and disease // Biochemistry (Mosc.). 2014. Vol. 79. N 12. P. 1286–1296.
5. Pinegin B., Vorobjeva N., Pinegin V. Neutrophil extracellular traps and their role in the development of chronic inflammation and autoimmunity // Autoimmun. Rev. 2015. Vol. 14. N 7. P. 633–640.
6. Vorobjeva N.V., Chernyak B.V. NETosis: molecular mechanisms, role in physiology and pathology // Biochemistry (Mosc.). 2020. Vol. 85. N 10. P. 1178–1190.
7. Vorobjeva N.V. Neutrophil extracellular traps: new aspects // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2020. Vol. 75. N 4. P. 173–188.
8. Metzler K.D., Goosmann C., Lubojemska A., Zychlin- sky A., Papayannopoulos V. A myeloperoxidase-containing complex regulates neutrophil elastase release and actin dynamics during NETosis // Cell. Rep. 2014. Vol. 8. N 3. P. 883–896.
9. Vorobjeva N., Dagil Y., Pashenkov M., Pinegin B., Chernyak B. Protein kinase C isoforms mediate the formation of neutrophil extracellular traps // Int. Immunopharmacol. 2022. Vol. 24. N 114: 109448.
10. Amulic B., Knackstedt S.L., Abu Abed U., Deigendesch N., Harbort C.J., Caffrey B.E., Brinkmann V., Heppner F.L., Hinds P.W., Zychlinsky A. Cell-cycle proteins control production of neutrophil extracellular traps // Dev. Cell. 2017. Vol. 43. N 4. P. 449–462.e5.
11. Brian B.F., Freedman T.S. The Src-family kinase Lyn in immunoreceptor signaling // Endocrinology. 2021. Vol. 162. N 10: bqab152.
12. Futosi K., Mócsai A. Tyrosine kinase signaling pathways in neutrophils // Immunol. Rev. 2016. Vol. 273. N 1. P. 121–139.
13. Fumagalli L., Zhang H., Baruzzi A., Lowell C.A., Berton G. The Src family kinases Hck and Fgr regulate neutrophil responses to N-formyl-methionyl-leucyl-phenylalanine // J. Immunol. 2007. Vol. 178. N 6. P. 3874–3885.
14. Gao Y., Dickerson J.B., Guo F., Zheng J., Zheng Y. Rational design and characterization of a Rac GTPasespecific small molecule inhibitor // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2004. Vol. 101. N 20. P. 7618–7623.
15. Mitchell T., Lo A., Logan M.R., Lacy P., Eitzen G. Primary granule exocytosis in human neutrophils is regulated by Rac-dependent actin remodeling // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2008. Vol. 295. N 5. P. C1354–C1365.
16. Nanì S., Fumagalli L., Sinha U., Kamen L., Scapini P., Berton G. Src family kinases and Syk are required for neutrophil extracellular trap formation in response to β-glucan particles // J. Innate Immun. 2015. Vol. 7. N 1. P. 59–73.
17. Vorobjeva N., Prikhodko A., Galkin I., Pletjushki- na O., Zinovkin R., Sud’ina G., Chernyak B., Pinegin B. Mitochondrial reactive oxygen species are involved in chemoattractant-induced oxidative burst and degranulation of human neutrophils in vitro // Eur. J. Cell. Biol. 2017. Vol. 96. N 3. P. 254–265.
18. Vorobjeva N.V., Pinegin B.V. Effects of the antioxidants Trolox, Tiron and Tempol on neutrophil extracellular trap formation // Immunobiology. 2016. Vol. 221. N 2. P. 208–219.
19. Geiszt M., Kapus A., Német K., Farkas L., Ligeti E. Regulation of capacitative Ca2+ influx in human neutrophil granulocytes. Alterations in chronic granulomatous disease // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. N 42. P. 26471–26478.
20. Gupta A.K., Giaglis S., Hasler P., Hahn S. Efficient neutrophil extracellular trap induction requires mobilization of both intracellular and extracellular calcium pools and is modulated by cyclosporine A // PLoS One. 2014. Vol. 9. N 5: e97088.
21. Babnigg G., Bowersox S.R., Villereal M.L. The role of pp60c-src in the regulation of calcium entry via storeoperated calcium channels // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. N 47. P. 29434–29437.
22. Geiszt M., Kapus A., Ligeti E. Chronic granulomatous disease: more than the lack of superoxide? // J. Leukoc. Biol. 2001. Vol. 69. N 2. P. 191–196.
23. Vorobjeva N.V., Chernyak B.V. NADPH oxidase modulates Ca2+-dependent formation of neutrophil extracellular traps // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2020. Vol. 75. N 3. P. 104–109.
24. Sundqvist M., Christenson K., Björnsdottir H., Osla V., Karlsson A., Dahlgren C., Speert D.P., Fasth A., Brown K.L., Bylund J. Elevated mitochondrial reactive oxygen species and cellular redox imbalance in human NADPH-oxidase-deficient phagocytes // Front. Immunol. 2017. Vol. 8: 1828.
25. Song Z., Huang G., Chiquetto Paracatu L., Grimes D., Gu J., Luke C.L., Clemens R.A., Dinauer M.C. NADPH oxidase controls pulmonary neutrophil infiltration in the response to fungal cell walls by limiting LTB4 // Blood. 2020. Vol. 135. N 12. P. 891–903.
26. Vorobjeva N., Galkin I., Pletjushkina O., Golyshev S., Zinovkin R., Prikhodko A., Pinegin V., Kondratenko I., Pinegin B., Chernyak B. Mitochondrial permeability transition pore is involved in oxidative burst and NETosis of human neutrophils // Biochim. Biophys. Acta Mol. Basis Dis. 2020. Vol. 1866. N 5: 165664.
Рецензия
Для цитирования:
Воробьева Н.В. Участие нерецепторных тирозинкиназ Src-семейства в образовании нейтрофильных внеклеточных ловушек. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2023;78(1):11-16. https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-78-1-2
For citation:
Vorobjeva N.V. Participation of non-receptor Src family tyrosine kinases in the formation of neutrophil extracellular traps. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2023;78(1):11-16. (In Russ.) https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-78-1-2
Просмотров:
359
Послать статью по эл. почте 