ШАПЕРОНЫ ГИСТОНОВ: РАЗНООБРАЗИЕ И ФУНКЦИИ

Полный текст:


Аннотация

Шапероны гистонов (ШГ) необходимы для формирования нуклеосомы — основной структурной единицы хроматина, состоящей из ДНК и гистонов. В данном обзоре участие ШГ в ключевых клеточных процессах рассмотрено на примере белков CAF-1, ASF1, NAP1 и FACT. ШГ отличаются многофункциональностью, они задействованы в репликации, транскрипции и репарации. Во время репликации шапероны необходимы для формирования структуры хроматина — как на материнской, так и на дочерней ДНК. Они участвуют в различных этапах упаковки генома: от транспорта гистонов в ядро до формирования нуклеосомы. При транскрипции ДНК шапероны уменьшают высоту нуклеосомного барьера для РНК-полимераз, ускоряя синтез РНК, и способствуют восстановлению нуклеосом. При репарации повреждений ДНК ШГ обеспечивают доступ белкам репарации к целевому участку генома, а после восстановления ДНК участвуют в ее повторной упаковке в хроматин. Мутации ШГ, как правило, вызывают комплексные нарушения в клетке, что подтверждает функциональную важность этих белков.


Об авторах

М. Е. Валиева
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

аспирант кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ. Тел.: 8-917-522-98-13



А. В. Феофанов
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова; Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова, РАН
Россия

докт. биол. наук, руководитель лаборатории оптической микроскопии и спектроскопии биомолекул ИБХ РАН, проф. кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-336-64-55



В. М. Студитский
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова; лаборатория эпигенетики рака, Центр исследований рака Фокс Чейз
Россия

докт. биол. наук, гл. науч. сотр. кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-938-22-91



Список литературы

1. Luger K, Mäder A.W., Richmond R.K., Sargent D.F., Richmond T.J. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution // Nature. 1997. Vol. 389. N 6648. P. 251–260.

2. Laskey R.A., Honda B.M., Mills A.D., Finch J.T. Nucleosomes are assembled by an acidic protein which binds histones and transfers them to DNA // Nature. 1978. Vol. 275. N 5679. P. 416–420.

3. Venkatesh S., Workman J.L. Histone exchange, chromatin structure and the regulation of transcription // Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2015. Vol. 16. N 3. P. 178–189.

4. Gerasimova N.S., Pestov N.A., Kulaeva O.I., Nikitin D.V., Kirpichnikov M.P., Studitsky V.M. Repair of chromatinized DNA // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2015. Vol. 70. N 3. P. 122–126.

5. Formosa T. The role of FACT in making and breaking nucleosomes // Biochim. Biophys. Acta. 2012. Vol. 1819. N 3–4. P. 247–255.

6. Tyler J.K. Chromatin assembly. Cooperation between histone chaperones and ATP-dependent nucleosome remodeling machines // Eur. J. Biochem. 2002. Vol. 269. N 9. P. 2268–2274.

7. Fazly A., Li Q., Hu Q., Mer G., Horazdovsky B., Zhang Z. Histone chaperone Rtt106 promotes nucleosome formation using (H3-H4)2 tetramers // J. Biol. Chem. 2012. Vol. 287. N 14. P. 10753–10760.

8. Mattiroli F., D’Arcy S., Luger K. The right place at the right time: chaperoning core histone variants // EMBO Rep. 2015. Vol. 16. N 11. P. 1454–1466.

9. Smith S., Stillman B. Purification and characterization of CAF-I, a human cell factor required for chromatin assembly during DNA replication in vitro // Cell. 1989. Vol. 58. N 1. P. 15–25.

10. Smith D.J., Whitehouse I. Intrinsic coupling of lagging-strand synthesis to chromatin assembly // Nature. 2012. Vol. 483. N 7390. P. 434–438.

11. Tyler J.K., Adams C.R., Chen S.R., Kobayashi R., Kamakaka R.T., Kadonaga J.T. The RCAF complex mediates chromatin assembly during DNA replication and repair //Nature. 1999. Vol. 402. N 6761. P. 555–560.

12. Huang S., Zhou H., Katzmann D., Hochstrasser M., Atanasova E., Zhang Z. Rtt106p is a histone chaperone involved in heterochromatin-mediated silencing // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. Vol. 102. N 38. P. 13410–13415.

13. Groth A., Corpet A., Cook A.J.L., Roche D., Bartek J., Lukas J., Almouzni G. Regulation of replication fork progression through histone supply and demand // Science. 2007. Vol. 318. N 5858. P. 1928–1931.

14. Han J., Zhou H., Li Z., Xu R-M., Zhang Z. Acetylation of lysine 56 of histone H3 catalyzed by RTT109 and regulated by ASF1 is required for replisome integrity // J. Biol. Chem. 2007. Vol. 282 N 39. P. 28587–28596.

15. Masumoto H., Hawke D., Kobayashi R., Verreault A. A role for cell-cycle-regulated histone H3 lysine 56 acetylation in the DNA damage response // Nature. 2005. Vol. 436. N 7048. P. 294–298.

16. Han J., Zhang H., Zhang H., Wang Z., Zhou H., Zhang Z. A Cul4 E3 ubiquitin ligase regulates histone handoff during nucleosome assembly // Cell. 2013. Vol. 155. N 4. P. 817–829.

17. Tan B.C.-M., Chien C.-T., Hirose S., Lee S.-C. Functional cooperation between FACT and MCM helicase facilitates initiation of chromatin DNA replication // EMBO J. 2006. Vol. 25. N 17. P. 3975–3985.

18. Yang J., Zhang X., Feng J., Leng H., Li S., Xiao J., Liu S., Xu Z., Xu J., Li D., Wang Z., Wang J., Li Q. The histone chaperone FACT hontributes to DNA replication-coupled nucleosome assembly // Cell Rep. 2016. Vol. 14. N 5. P. 1128–1141.

19. Wittmeyer J., Joss L., Formosa T. Spt16 and Pob3 of Saccharomyces cerevisiae form an essential, abundant heterodimer that is nuclear, chromatin-associated, and copurifies with DNA polymerase alpha // Biochemistry. 1999. Vol. 38. N 28. P. 8961–8971.

20. Nakano S., Stillman B., Horvitz H.R. Replicationcoupled chromatin assembly generates a neuronal bilateral asymmetry in C. elegans // Cell. 2011 Vol. 147. N 7. P. 1525–1536.

21. Ishimi Y., Hirosumi J., Sato W., Sugasawa K., Yokota S., Hanaoka F., Yamada M. Nurification and initial characterization of a protein which facilitates assembly of nucleosomelike structure from mammalian cells // Eur. J. Biochem. 1984. Vol. 142. N 3. P. 431–439.

22. Ito T., Bulger M., Kobayashi R., Kadonaga J.T. Drosophila NAP-1 is a core histone chaperone that functions in ATP-facilitated assembly of regularly spaced nucleosomal arrays // Mol. Cell. Biol. 1996. Vol. 16. N 6. P. 3112–3124.

23. Mosammaparast N., Ewart C.S., Pemberton L.F. A role for nucleosome assembly protein 1 in the nuclear transport of histones H2A and H2B // EMBO J. 2002. Vol. 21. N 23. P. 6527–6538.

24. Torigoe S.E., Urwin D.L., Ishii H., Smith D.E., Kadonaga J.T. Identification of a rapidly formed nonnucleosomal histone-DNA intermediate that is converted into chromatin by ACF // Mol. Cell. 2011. Vol. 43. N 4. P. 638–648.

25. Andrews A.J., Chen X., Zevin A., Stargell L.A., Luger K. The histone chaperone Nap1 promotes nucleosome assembly by eliminating nonnucleosomal histone DNA interactions //Mol. Cell. 2010. Vol. 37. N 6. P. 834–842.

26. Gaillard P.H., Martini E.M., Kaufman P.D., Stillman B., Moustacchi E., Almouzni G. Chromatin assembly coupled to DNA repair: a new role for chromatin assembly factor I // Cell. 1996. Vol. 86. N 6. P. 887–896.

27. Emili A., Schieltz D.M., Yates J.R., Hartwell L.H. Dynamic interaction of DNA damage checkpoint protein Rad53 with chromatin assembly factor Asf1 // Mol. Cell. 2001. Vol. 7. N1. P. 13–20.

28. Hu F., Alcasabas A.A., Elledge S.J. Asf1 links Rad53 to control of chromatin assembly // Genes Dev. 2001. Vol. 5. N 9. P. 1061–1066.

29. Dinant C., Ampatziadis-Michailidis G., Lans H., Tresini M., Lagarou A., Grosbart M., Theil A.F., van Cappellen W.A., Kimura H., Bartek J., Fousteri M., Houtsmuller A.B., Vermeulen W., Marteijn J.A. Enhanced chromatin dynamics by FACT promotes transcriptional restart after UV-induced DNA damage // Mol. Cell. 2013. Vol. 51. N 4. P. 469–479.

30. Gaykalova D.A., Kulaeva O.I., Volokh O., Shaytan A.K., Hsieh F.-K., Kirpichnikov M.P., Sokolova O.S., Studitsky V.M. Structural analysis of nucleosomal barrier to transcription //

31. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2015. Vol. 112. N 43. P. E5787– E5795.

32. Orphanides G., LeRoy G., Chang C.H., Luse D.S., Reinberg D. FACT, a factor that facilitates transcript elongation through nucleosomes // Cell. 1998. Vol. 92. N 1. P. 105–116.

33. Hsieh F.-K., Kulaeva O.I., Patel S.S., Dyer P.N., Luger K., Reinberg D., Studitsky V.M. Histone chaperone FACT action during transcription through chromatin by RNA polymerase II // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2013. Vol. 110. N 19. P. 7654–7659.

34. Jamai A., Puglisi A., Strubin M. Histone chaperone spt16 promotes redeposition of the original H3-H4 histones evicted by elongating RNA polymerase // Mol. Cell. 2009. Vol. 35. N 3. P. 377–383.

35. Saunders A., Werner J., Andrulis E.D., Nakayama T., Hirose S., Reinberg D., Lis J. T. Tracking FACT and the RNA polymerase II elongation complex through chromatin in vivo //

36. Science. 2003. Vol. 301. N 5636. P. 1094–1096.

37. Mason P.B., Struhl K. Distinction and relationship between elongation rate and processivity of RNA polymerase II in vivo // Mol. Cell. 2005. Vol. 17. N 6. P. 831–840.

38. Cheung V., Chua G., Batada N.N., Landry C.R., Michnick S.W., Hughes T.R., Winston F. Chromatin- and transcription-related factors repress transcription from within coding regions throughout the Saccharomyces cerevisiae genome // PLoS Biol. 2008. Vol. 6. N 11. e277.

39. Youdell M.L., Kizer K.O., Kisseleva-Romanova E., Fuchs S.M., Duro E., Strahl B.D., Mellor J. Roles for Ctk1 and Spt6 in regulating the different methylation states of histone H3 lysine 36 // Mol. Cell. Biol. 2008. Vol. 28. N 16. P. 4915–4926.

40. Luk E., Vu N.-D., Patteson K., Mizuguchi G., Wu W.-H., Ranjan A., Backus J., Sen S., Lewis M., Bai Y., Wu C. Chz1, a nuclear chaperone for histone H2AZ // Mol. Cell. 2007. Vol. 25. N 3. P. 357–368.

41. Kuryan B.G., Kim J., Tran N.N.H., Lombardo S.R., Venkatesh S., Workman J.L., Carey M. Histone density is maintained during transcription mediated by the chromatin remodeler RSC and histone chaperone NAP1 in vitro // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2012. Vol. 109. N 6. P. 1931–1936.

42. Conerly M.L., Teves S.S., Diolaiti D., Ulrich M., Eisenman R.N., Henikoff S. Changes in H2A.Z occupancy and DNA methylation during B-cell lymphomagenesis // Genome Res. 2010. Vol. 20. N 10. P. 1383–1390.

43. Zilberman D., Coleman-Derr D., Ballinger T., Henikoff S. Histone H2A.Z and DNA methylation are mutually antagonistic chromatin marks // Nature. 2008. Vol. 456. N 7218. P. 125–129.

44. Chen P., Zhao J., Wang Y., et al. H3.3 actively marks enhancers and primes gene transcription via opening higherordered chromatin // Genes Dev. 2013. Vol. 27. N 19. P. 2109–2124.

45. Burgess R.J., Zhang Z. Histone chaperones in nucleosome assembly and human disease // Nat. Struct. Mol. Biol. 2013. Vol. 20. N 1. P. 14–22.


Дополнительные файлы

Для цитирования: Валиева М.Е., Феофанов А.В., Студитский В.М. ШАПЕРОНЫ ГИСТОНОВ: РАЗНООБРАЗИЕ И ФУНКЦИИ. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2016;(3):60-64.

For citation: Valieva M.E., Feofanov A.V., Studitsky V.M. HISTONE CHAPERONES: VARIETY AND FUNCTIONS. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2016;(3):60-64. (In Russ.)

Просмотров: 138

Обратные ссылки

  • Обратные ссылки не определены.


ISSN 0137-0952 (Print)