ВЛИЯНИЕ ИОНОВ НАТРИЯ И КАЛИЯ НА КОНФОРМАЦИЮ ЛИНКЕРНЫХ УЧАСТКОВ НУКЛЕОСОМ
Аннотация
Структура хроматина и доступность ДНК для белков зависят от структуры “линкерной” ДНК, расположенной на входе в нуклеосому и выходе из неё. Поскольку ДНК является отрицательно заряженным полимером, конформация линкерной ДНК, в свою очередь, зависит от ионного микроокружения. В настоящей работе методом флуоресцентной микроскопии одиночных комплексов исследовано влияние ионов Na+ и K+ на структуру линкерной ДНК мононуклеосом. Выявлено, что нуклеосомы находятся в одном из двух конформационных состояний, заселённость которых существенно меняется после замены ионов K+ на Na+. Эти изменения, вероятно, обусловлены различным взаимодействием Na+ и K+ с ДНК в областях входа ДНК в нуклеосому и выхода из неё. Катион-зависимые изменения конформации линкерной ДНК могут менять топологические барьеры в нуклеосоме, структуру полинуклеосомного хроматина и влиять на взаимодействия с различными белковыми факторами.
Ключевые слова
хроматин,
нуклеосома,
линкеры,
ионы натрия,
ионы калия,
флуоресценция,
микроскопия,
одиночная молекула
Об авторах
А. В. Любителев
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия
Россия
Кафедра биоинженерии, биологический факультет
Россия, 119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
аспирант кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ. Тел 8 495-938-22-91
В. М. Студитский
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Fox Chase Cancer Center
Россия
Россия
Кафедра биоинженерии, биологический факультет
Россия, 119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Cottman avenue 333, Philadelphia, 19111 Pennsylvania, USA
докт. биол. наук, гл. науч. сотр. кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ. Тел. 8-495-938-22-91
А. В. Феофанов
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Институт биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова, РАН
Россия
Россия
Кафедра биоинженерии, биологический факультет
Россия, 119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Россия, 117997, г. Москва, ул. Миклухо-Маклая, д. 16/10
докт. биол. наук, проф. кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ, руководитель лаборатории оптической микроскопии и спектроскопии биомолекул ИБХ РАН. Тел. 8-495-336-64-55
М. П. Кирпичников
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Институт биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова, РАН
Россия
Россия
Кафедра биоинженерии, биологический факультет
Россия, 119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Россия, 117997, г. Москва, ул. Миклухо-Маклая, д. 16/10
акад. РАН, проф., докт. биол. наук, зав. кафедрой биоинженерии биологического факультета МГУ, зав. отделом биоинженерии ИБХ РАН. Тел.: 8-495-939-27-76
Список литературы
1. Ngo T.T., Zhang Q., Zhou R., Yodh J.G., Ha T. Asymmetric unwrapping of nucleosomes under tension directed by DNA local flexibility // Cell. 2015. Vol. 160 N 6. P. 1135–1144.
2. Li G., Levitus M., Bustamante C., Widom J. Rapid spontaneous accessibility of nucleosomal DNA // Nat. Struct. Mol. Biol. 2005. Vol. 12. N 1. P. 46–53.
3. Gansen A., Toth K., Schwarz N.,Langowski J. Structural variability of nucleosomes detected by single-pair Forster resonance energy transfer: histone acetylation, sequence variation, and salt effects // J. Phys. Chem. B. 2009. Vol. 113. N 9. P. 2604–2613.
4. Gansen A., Valeri A., Hauger F., Felekyan S., Kalinin S., Toth K., Langowski J., Seidel C.A. Nucleosome disassembly intermediates characterized by single-molecule FRET // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2009. Vol. 106. N 36. P. 15308–15313.
5. Zinchenko A.A., Yoshikawa K. Na+ shows a markedly higher potential than K+ in DNA compaction in a crowded environment // Biophys. J. 2005. Vol. 88. N 6. P. 4118–4123.
6. Savelyev A., Papoian G.A. Electrostatic, steric, and hydration interactions favor Na(+) condensation around DNA compared with K(+) // J. Am. Chem. Soc. 2006. Vol. 128. N 45. P. 14506–14518.
7. Materese C.K., Savelyev A., Papoian G.A. Counterion atmosphere and hydration patterns near a nucleosome core particle // J. Am. Chem. Soc. 2009. Vol. 131. N 41. P. 15005– 15013.
8. Gaykalova D.A., Kulaeva O.I., Bondarenko V.A., Studitsky V.M. Preparation and analysis of uniquely positioned mononucleosomes // Chromatin Protocols. Methods Mol. Biol. Vol. 523 / Ed. S.P. Chellappan. Humana Press, 2009. P. 109–123.
9. Kudryashova K.S., Chertkov O.V., Nikitin D.V., Pestov N.A., Kulaeva O.I., Efremenko A.V., Solonin A.S., Kirpichnikov M.P., Studitsky V.M., Feofanov A.V. Preparation of mononucleosomal templates for analysis of transcription with RNA polymerase using spFRET // Chromatin Protocols. Methods Mol. Biol. Vol. 1288 / Ed. S.P. Chellappan. N.Y.: Springer, 2015. P. 395–412.
10. Lyubitelev A.V., Kudryashova K.S., Mikhaylova M.S., Malyuchenko N.V., Chertkov O.V., Studitsky V.M., Feofanov A.V., Kirpichnikov M.P. Change in conformation of linker DNA upon binding of histone H1.5 to nucleosome: fluorescent microscopy of single complexes // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2016. Vol. 71. N 2. P. 108–113.
11. Manning G.S. The persistence length of DNA is reached from the persistence length of its null isomer through an internal electrostatic stretching force // Biophys. J. 2006. Vol. 91. N 10. P. 3607–3616.
12. Valieva M.E., Armeev G.A., Kudryashova K.S., Gerasimova N.S., Shaytan A.K., Kulaeva O.I., McCullough L.L., Formosa T., Georgiev P.G., Kirpichnikov M.P., Studitsky V.M., Feofanov A.V. Large-scale ATP-independent nucleosome unfolding by a histone chaperone // Nat. Struct. Mol. Biol. 2016. Vol. 23. N 12. P. 1111–1116.
13. Sultanov D., Gerasimova N., Kudryashova K., Maluchenko N., Kotova E., Langelier M.F., Pascal J., Kirpichnikov M., Feofanov A., Studitsky V. Unfolding of core nucleosomes by PARP- 1 revealed by spFRET microscopy // AIMS Genetics. 2017. Vol. 4. N 1. P. 21–31.
14. Choy J.S., Lee T.H. Structural dynamics of nucleosomes at single-molecule resolution // Trends Biochem. Sci. 2012. Vol. 37. N 10. P. 425–435.
15. Wei S., Falk S.J., Black B.E., Lee T.H. A novel hybrid single molecule approach reveals spontaneous DNA motion in the nucleosome // Nucleic Acids Res. 2015. Vol. 43. N 17. e111.
16. Koopmans W.J., Brehm A., Logie C., Schmidt T., van Noort J. Single-pair FRET microscopy reveals mononucleosome dynamics // J. Fluoresc. 2007. Vol. 17. N 6. P. 785–795.
17. Kenzaki H., Takada S. Partial unwrapping and histone tail dynamics in nucleosome revealed by coarse-grained molecular simulations // PLoS Comput. Biol. 2015. Vol. 11. N 8. e1004443.
18. Li Z., Kono H. Distinct roles of histone H3 and H2A tails in nucleosome stability // Sci. Rep. 2016. Vol. 6. 31437.
19. Forties R.A., North J.A., Javaid S., Tabbaa O.P., Fishel R., Poirier M.G., Bundschuh R. A quantitative model of nucleosome dynamics // Nucleic Acids Res. 2011. Vol. 39. N 19. P. 8306–8313.
Для цитирования:
Любителев А.В., Студитский В.М., Феофанов А.В., Кирпичников М.П. ВЛИЯНИЕ ИОНОВ НАТРИЯ И КАЛИЯ НА КОНФОРМАЦИЮ ЛИНКЕРНЫХ УЧАСТКОВ НУКЛЕОСОМ. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2017;72(3):169-173.
For citation:
Lyubitelev A.V., Studitsky V.M., Feofanov A.V., Kirpichnikov M.P. INFLUENCE OF SODIUM AND POTASSIUM IONS ON CONFORMATION OF LINKER PARTS OF NUCLEOSOMES. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2017;72(3):169-173. (In Russ.)
Просмотров: 109
Послать статью по эл. почте 