Preview

Вестник Московского университета. Серия 16. Биология

Расширенный поиск
Доступ открыт Открытый доступ  Доступ закрыт Только для подписчиков

CОСТАВЛЕНИЕ И АНАЛИЗ МАТРИЦ АМИНОКИСЛОТНЫХ ЗАМЕН ДЛЯ ОПТИМАЛЬНОГО ВЫРАВНИВАНИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ МИКРОБНЫХ РОДОПСИНОВ

Полный текст:

Аннотация

Парное выравнивание аминокислотных последовательностей является основным инструментом биоинформатики, используемым как самостоятельно, так и в большом числе более сложных методов. Эффективность этого инструмента критически зависит от используемой оценочной функции, которая состоит из матрицы замен и штрафов за вставку. В настоящей работе выполнены построение и анализ матриц аминокислотных замен для надсемейства микробных родопсинов (RHOD), а также проведено их сопоставление с рядом матриц замен общего назначения (BLOSUM, VTML, PFASUM). Показано, что все матрицы позволяют строить выравнивания последовательностей микробных родопсинов практически одинакового качества, но лишь матрицы семейств BLOSUM и VTML, а также их линейные комбинации с матрицами семейства RHOD позволяют обнаруживать гомологию между микробными родопсинами и гелиородопсином.

Об авторах

В. Н. Новоселецкий
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

Новоселецкий Валерий Николаевичкандидат физико-математических наук, доцент кафедры биоинженерии биологического факультета

119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12



Г. А. Армеев
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

Армеев Григорий Алексеевичмладший научный сотрудник кафедры биоинженерии биологического факультета

119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12



К. В. Шайтан
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

Шайтан Константин Вольдемарович – доктор физико-математических наук, профессор, заместитель заведующего кафедры биоинженерии биологического факультета

119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12



Список литературы

1. Govorunova E.G., Sineshchekov O.A., Li H., Spudich J.L. Microbial rhodopsins: diversity, mechanisms, and optogenetic applications // Annu. Rev. Biochem. 2017. Vol. 86. N 1. P. 845– 872.

2. Pushkarev A., Inoue K., Larom S. et al. A distinct abundant group of microbial rhodopsins discovered using functional metagenomics // Nature. 2018. Vol. 558. N 7711. P. 595–599.

3. Needleman S.B., Wunsch C.D. A general method applicable to the search for similarities in the amino acid sequence of two proteins // J. Mol. Biol. 1970. Vol. 48. N 3. P. 443–453.

4. Smith T.F., Waterman M.S. Identification of common molecular subsequences // J. Mol. Biol. 1981. Vol. 147. N 1. P. 195–197.

5. Lцytynoja A. Alignment methods: strategies, challenges, benchmarking, and comparative overview // Evolutionary genomics. Methods in molecular biology (methods and protocols). Vol 855 / Ed. M. Anisimova. New Jersey: Humana Press, 2012. P. 203–235.

6. Khan F.I., Wei D.Q., Gu K.R., Hassan M.I., Tabrez S. Current updates on computer aided protein modeling and designing // Int. J. Biol. Macromol. 2016. Vol. 85. P. 48–62.

7. Thompson J.D., Higgins D.G., Gibson T.J. ClustalW: improving the sensitivity of progressive multiple sequence aligment through sequence weighting, position specific gap penalties and weight matrix choice // Nucleic Acids Res. 1994. Vol. 22. N 22. P. 4673–4680.

8. Kuznetsov I.B. Protein sequence alignment with family-specific amino acid similarity matrices // BMC Res. Notes. 2011. Vol. 4:296.

9. Henikoff S., Henikoff J.G. Amino acid substitution matrices from protein blocks // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. Vol. 89. N 22. P. 10915–10919.

10. Müller T., Spang R., Vingron M. Estimating amino acid substitution models: A comparison of Dayhoff’s estimator, the resolvent approach and a maximum likelihood method // Mol. Biol. Evol. 2002. Vol. 19. N 1. P. 8–13.

11. The UniProt Consortium. UniProt: the universal protein knowledgebase // Nucleic Acids Res. 2018. Vol. 46. N 5. P. 2699–2699.

12. Berman H.M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I.N., Bourne P.E. The Protein Data Bank // Nucleic Acids Res. 2000. Vol. 28. N 1. P. 235– 242.

13. Keul F., Hess M., Goesele M., Hamacher K. PFASUM: A substitution matrix from Pfam structural alignments // BMC Bioinformatics. 2017. Vol. 18:293.

14. Pearson W.R. Rapid and sensitive sequence comparison with FASTP and FASTA // Methods Enzymol. 1990. Vol. 183. P. 63–98.

15. Sievers F., Higgins D.G. Clustal Omega for making accurate alignments of many protein sequences // Protein Sci. 2018. Vol. 27. N 1. P. 135–145.

16. Edgar R.C. MUSCLE: Multiple sequence alignment with high accuracy and high throughput // Nucleic Acids Res. 2004. Vol. 32. N 5. P. 1792–1797.

17. Stamm M., Staritzbichler R., Khafizov K., Forrest L.R. AlignMe—a membrane protein sequence alignment web server // Nucleic Acids Res. 2014. Vol. 42. N W1. P. W246–W251.

18. Kolbe M., Besir H., Essen L.O., Oesterhelt D. Structure of the light-driven chloride pump halorhodopsin at 1.8 Е Resolution // Science. 2000. Vol. 288. N 5470. P. 1390–1396.

19. Kouyama T., Kanada S., Takeguchi Y., Narusawa A., Murakami M., Ihara K. Crystal structure of the light-driven chloride pump halorhodopsin from Natronomonas pharaonis // J. Mol. Biol. 2010. Vol. 396. N 3. P. 564–579.

20. Gushchin I., Reshetnyak A., Borshchevskiy V., Ishchenko A., Round E., Grudinin S., Engelhard M., Bьldt G., Gordeliy V. Active state of sensory rhodopsin II: Structural determinants for signal transfer and proton pumping // J. Mol. Biol. 2011. Vol. 412. N 4. P. 591–600.

21. Kato H.E., Inoue K., Abe-Yoshizumi R. et al. Structural basis for Na+ transport mechanism by a light-driven Na+ pump // Nature. 2015. Vol. 521. N 7550. P. 48–53.

22. Finn R.D., Bateman A., Clements J., Coggill P., Eberhardt R.Y., Eddy S.R., Heger A., Hetherington K., Holm L., Mistry J., Sonnhammer E.L.L., Tate J., Punta M. Pfam: The protein families database // Nucleic Acids Res. 2014. Vol. 42. N D1. P. D222–D230.

23. Zhang J., Mizuno K., Murata Y., Koide H., Murakami M., Ihara K., Kouyama T. Crystal structure of deltarhodopsin-3 from Haloterrigena thermotolerans // Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2013. Vol. 81. N 9. P. 1585–1592.

24. Sadovnichy V., Tikhonravov A., Voevodin V., Opanasenko V.I. “Lomonosov”: Supercomputing at Moscow State University // Contemporary High Performance Computing: From Petascale toward Exascale. Boca Raton: CRC Press, 2013. P. 283–307.


Для цитирования:


Новоселецкий В.Н., Армеев Г.А., Шайтан К.В. CОСТАВЛЕНИЕ И АНАЛИЗ МАТРИЦ АМИНОКИСЛОТНЫХ ЗАМЕН ДЛЯ ОПТИМАЛЬНОГО ВЫРАВНИВАНИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ МИКРОБНЫХ РОДОПСИНОВ. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2019;74(1):27-33.

For citation:


Novoseletsky V.N., Armeev G.A., Shaitan K.V. CONSTRUCTION AND EVALUATION OF AMINO ACID SUBSTITUTION MATRICES FOR OPTIMAL ALIGNMENT OF SEQUENCES OF MICROBIAL RHODOPSINS. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2019;74(1):27-33. (In Russ.)

Просмотров: 85


ISSN 0137-0952 (Print)