Preview

Вестник Московского университета. Серия 16. Биология

Расширенный поиск
Доступ открыт Открытый доступ  Доступ закрыт Только для подписчиков

Влияние онкомутаций и посттрансляционных модификаций гистона Н1 на структуру и стабильность хроматосомы

Полный текст:

Аннотация

С помощью биоинформатического анализа исследована стабильность хроматосомы при введении в структуру линкерного гистона посттрансляционных модификаций и мутаций, наблюдаемых в случаях онкологических заболеваний. Хроматосома образуется при взаимодействии линкерного гистона с нуклеосомой. Это взаимодействие может быть охарактеризовано величиной свободной энергии связывания. Мы предположили, что онкомутации и посттрансляционные модификации линкерного гистона ассоциированы с изменением свободной энергии связывания с ним нуклеосомы и, вероятно, приводят к изменению компактизации хроматина, таким образом влияя на экспрессию генов. Расчеты свободной энергии связывания проводились с помощью алгоритмов программы FoldX. Также был проведен скрининг положений посттрансляционных модификаций линкерного гистона на наличие стерических ограничений. Анализ полученных данных позволил выявить онкомутации и посттрансляционные модификации, которые существенно меняют свободную энергию связывания линкерного гистона с нуклеосомой, тем самым, возможно, влияя на структуру хроматина в целом.

Об авторах

М. В. Басс
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

 Басс Михаил Витальевич – мл. науч. сотр. кафедры биоинженерии биологического факультета

119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12 



Г. А. Армеев
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

Армеев Григорий Алексеевич – канд. физ-мат. наук, мл. науч. сотр. кафедры биоинженерии биологического факультета 

119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12 



К. В. Шайтан
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

Шайтан Константин Вольдемарович – докт. физ-мат. наук, проф. кафедры биоинженерии биологического факультета 

119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12 



А. К. Шайтан
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

Шайтан Алексей Константинович – канд. физ-мат. наук, вед. науч. сотр. кафедры биоинженерии биологического факультета 

119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12 



Список литературы

1. Zhou B.-R., Jiang J., Feng H., Ghirlando R., Xiao T.S., Bai Y. Structural mechanisms of nucleosome recognition by linker histones // Mol. Cell. 2015. Vol. 59. N 4. P. 628–638.

2. Bednar J., Garcia-Saez I., Boopathi R., et al. Structure and dynamics of a 197 bp nucleosome in complex with linker histone H1 // Mol. Cell. 2017. Vol. 66. N 3. P. 384–397.

3. Gorkovets T.K., Armeev G.A., Shaitan K.V., Shaytan A.K. Joint effect of histone H1 amino acid sequence and DNA nucleotide sequence on the structure of chromatosomes: analysis by molecular modeling methods // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2018. Vol. 73. N 2. P. 82–87.

4. Draizen E.J., Shaytan A.K., Mariсo-Ramírez L., Talbert P.B., Landsman D., Panchenko A.R. HistoneDB 2.0: a histone database with variants— an integrated resource to explore histones and their variants // Database (Oxford). 2016. Vol. 2016: baw014. DOI: 10.1093/database/baw014.

5. Kuzmichev A., Jenuwein T., Tempst P., Reinberg D. Different Ezh2-containing complexes target methylation of histone H1 or nucleosomal histone H3 // Mol. Cell. 2004. Vol. 14. N 2. P. 183–193.

6. Th’ng J.P.H., Sung R., Ye M., Hendzel M.J. H1 family histones in the nucleus. Control of binding and localization by the C-terminal domain // J. Biol. Chem. 2005. Vol. 280. N 30. P. 27809–27814.

7. Li H., Kaminski M.S., Li Y., et al. Mutations in linker histone genes HIST1H1 B, C, D, and E; OCT2 (POU2F2); IRF8; and ARID1A underlying the pathogenesis of follicular lymphoma // Blood. 2014. Vol. 123. N 10. P. 1487–1498.

8. Tatton-Brown K., Loveday C., Yost S., et al. Mutations in epigenetic regulation genes are a major cause of overgrowth with intellectual disability // Am. J. Hum. Genet. 2017. Vol. 100. N 5. P. 725–736.

9. Sjöblom T., Jones S., Wood L.D., et al. The consensus coding sequences of human breast and colorectal cancers // Science. 2006. Vol. 314. N 5797. P. 268–274.

10. Th’ng J.P., Guo X.W., Swank R.A., Crissman H.A., Bradbury E.M. Inhibition of histone phosphorylation by staurosporine leads to chromosome decondensation // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. N 13. P. 9568–9573.

11. Clausell J., Happel N., Hale T.K., Doenecke D., Beato M. Histone H1 subtypes differentially modulate chromatin condensation without preventing ATP-dependent remodeling by SWI/ SNF or NURF // PLOS One. 2009. Vol. 4. N 10: e0007243.

12. Christophorou M.A., Castelo-Branco G., Halley-Stott R.P., Oliveira C.S., Loos R., Radzisheuskaya A., Mowen K.A., Bertone P., Silva J.C.R., Zernicka-Goetz M., Nielsen M.L., Gurdon J.B., Kouzarides T. Citrullination regulates pluripotency and histone H1 binding to chromatin // Nature. 2014. Vol. 507. N 7490. P. 104–108.

13. Dai L., Peng C., Montellier E., et al. Lysine 2-hydroxyisobutyrylation is a widely distributed active histone mark // Nat. Chem. Biol. 2014. Vol. 10. N 5. P. 365–370.

14. Xie Z., Zhang D., Chung D., et al. Metabolic regulation of gene expression by histone lysine β-hydroxybutyrylation // Mol. Cell. 2016. Vol. 62. N 2. P. 194–206.

15. Nacev B.A., Feng L., Bagert J.D., Lemiesz A.E., Gao J., Soshnev A.A., Kundra R., Schultz N., Muir T.W., Allis C.D. The expanding landscape of ‘oncohistone’ mutations in human cancers // Nature. 2019. Vol. 567. N 7749. P. 473.

16. Webb B., Sali A. Protein structure modeling with MODELLER // Protein Structure Prediction. Methods in Molecular Biology (Methods and Protocols), vol 1137 / Eds. D. Kihara. N.Y.: Humana Press, 2014. P. 1–15.

17. Schymkowitz J., Borg J., Stricher F., Nys R., Rousseau F., Serrano L. The FoldX web server: an online force field // Nucleic Acids Res. 2005. Vol. 33. Suppl. 2. P. W382–W388.

18. Tate J.G., Bamford S., Jubb H.C., et al. COSMIC: the catalogue of somatic mutations in cancer // Nucleic Acids Res. 2019. Vol. 47. N D1. P. D941–D947.

19. Adzhubei I.A., Schmidt S., Peshkin L., Ramensky V.E., Gerasimova A., Bork P., Kondrashov A.S., Sunyaev S.R. A method and server for predicting damaging missense mutations // Nature Methods. 2010. Vol. 7. N 4. P. 248–249.

20. UniProt: a worldwide hub of protein knowledge // Nucleic Acids Res. 2019. Vol. 47. N D1. P. D506–D515.

21. Margreitter C., Petrov D., Zagrovic B. Vienna-PTM web server: a toolkit for MD simulations of protein post-translational modifications // Nucleic Acids Res. 2013. Vol. 41. N W1. P. W422–W426.

22. Hanwell M.D., Curtis D.E., Lonie D.C., Vandermeersch T., Zurek E., Hutchison G.R. Avogadro: an advanced semantic chemical editor, visualization, and analysis platform // J. Cheminform. 2012. Vol. 4: 17.

23. Pettersen E.F., Goddard T.D., Huang C.C., Couch G.S., Greenblatt D.M., Meng E.C., Ferrin T.E. UCSF Chimera – a visualization system for exploratory research and analysis // J. Comput. Chem. 2004. Vol. 25. N 13. P. 1605–1612.

24. Bozic I., Antal T., Ohtsuki H., Carter H., Kim D., Chen S., Karchin R., Kinzler K.W., Vogelstein B., Nowak M.A. Accumulation of driver and passenger mutations during tumor progression // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2010. Vol. 107. N 43. P. 18545–18550.

25. Schwartzentruber J., Korshunov A., Liu X.Y., et al. Driver mutations in histone H3.3 and chromatin remodelling genes in paediatric glioblastoma // Nature. 2012. Vol. 482. N 7384. P. 226–231.

26. Kumar N.M., Walker I.O. The binding of histones H1 and H5 to chromatin in chicken erythrocyte nuclei // Nucleic Acids Res. 1980. Vol. 8. N 16. P. 3535–3552.


Для цитирования:


Басс М.В., Армеев Г.А., Шайтан К.В., Шайтан А.К. Влияние онкомутаций и посттрансляционных модификаций гистона Н1 на структуру и стабильность хроматосомы. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2019;74(3):156-162.

For citation:


Bass M.V., Armeev G.A., Shaitan K.V., Shaytan A.K. The impact of oncomutations and post-translational modifications of linker histone H1 on the chromatosome structure and stability. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2019;74(3):156-162. (In Russ.)

Просмотров: 34


ISSN 0137-0952 (Print)