Preview

Вестник Московского университета. Серия 16. Биология

Расширенный поиск
Доступ открыт Открытый доступ  Доступ закрыт Только для подписчиков

Связывание PARP1 с разрывами и шпильками на ДНК изменяет структуру нуклеосом

Полный текст:

Аннотация

Поли(АДФ-рибоза)полимераза 1 (PARP1) участвует в процессах репарации, репликации, транскрипции ДНК, регуляции клеточного цикла и апоптоза. Участие PARP1 в репарации определяется способностью фермента к взаимодействиям с различными дефектами и неканоническими структурами ДНК с последующим полиАДФ-рибозилированием белков, находящихся рядом. Ранее на примере мононуклеосом, имеющих один выступающий конец ДНК, моделирующий двуцепочечный разрыв ДНК вблизи кор-нуклеосом, нами была обнаружена способность PARP1 вызывать структурные перестройки в нуклеосомах в отсутствие НАД+. В настоящей работе мы показали, что PARP1 вызывает подобные структурные перестройки в нуклеосомах как в случае нуклеосом с концами ДНК, отстоящими от коровой области на 20 п.н., так и в случае модификации этих концов шпильками. Во всех исследованных вариантах нуклеосом PARP1 вызывает изменение укладки ДНК на октамере гистонов, сопровождающееся увеличением расстояния между соседними витками ДНК. Эти PARP1-опосредованные изменения в структуре нуклеосом предположительно способствуют деконденсации  хроматина и облегчают доступ ферментов репарации к повреждениям ДНК.

 

Об авторах

Н. В. Малюченко
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия

Малюченко Наталия Валериевна – канд. биол. наук, доцент кафедры биоинженерии биологического факультета

г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12



Е. Ю. Котова
Cancer Epigenetics Team, Fox Chase Cancer Center
Соединённые Штаты Америки

Котова Елена Юрьевна – научный сотрудник отдела эпигенетики рака ракового центра Фокс Чейз

Cottman Avenue 333, Philadelphia, PA 19111



М. П. Кирпичников
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова; Институт биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Россия

Кирпичников Михаил Петрович – акад. РАН, проф., докт. биол. наук, зав. кафедрой биоинженерии и декан биологического факультета

г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12; 117997, г. Москва, ул. Миклухо-Маклая, д. 16/10



В. М. Студитский
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова; Cancer Epigenetics Team, Fox Chase Cancer Center
Соединённые Штаты Америки

Студитский Василий Михайлович – докт. биол. наук, гл. науч. сотр. кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ и отдела эпигенетики рака ракового центра Фокс Чейз

г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12; Cottman Avenue 333, Philadelphia, PA 19111



А. В. Феофанов
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова; Институт биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Россия

Феофанов Алексей Валерьевич – докт. биол. наук, проф. кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ, руководитель лаборатории оптической микроскопии и спектроскопии биомолекул

г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12; 117997, г. Москва, ул. Миклухо-Маклая, д. 16/10



Список литературы

1. Ludwig A., Behnke B., Holtlund J., Hilz H. Immunoquantitation and size determination of intrinsic poly(ADP-ribose) polymerase from acid precipitates. An analysis of the in vivo status in mammalian species and in lower eukaryotes // J. Biol. Chem. 1988. Vol. 263. N 15. P. 6993–6999.

2. Ame J.C., Spenlehauer C., de Murcia G. The PARP superfamily // BioEssays. 2004. Vol. 26. N 8. P. 882–893

3. Langelier M.F., Planck J.L., Roy S., Pascal Structural basis for DNA damage-dependent poly(ADP-ribosyl)ation by human PARP-1 // Science. 2012. Vol. 336. N 6082. P. 728–732.

4. Langelier M.F., Eisemann T., Riccio A.A., Pascal J.M. PARP family enzymes: regulation and catalysis of the poly(ADP-ribose) posttranslational modification // Curr. Opin. Struct. Biol. 2018. Vol. 53. P. 187–198.

5. Pion E., Ullmann G.M., Amé J.C., Gérard D., de Murcia G., Bombarda E. DNA-induced dimerization of poly(ADP-ribose) polymerase-1 triggers its activation // Biochemistry. 2005. Vol. 44. N 44. P. 14670–14681.

6. Pascal J.M. The comings and goings of PARP-1 in response to DNA damage // DNA Repair (Amst.). 2018. Vol. 71. P. 177–182.

7. Haince J.F., McDonald D., Rodrigue A., Dery U., Masson J.Y., Hendzel M.J., Poirier G.G. PARP1-dependent kinetics of recruitment of MRE11 and NBS1 proteins to multiple DNA damage sites // J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283. N 2. P. 1197–1208.

8. Liu C., Vyas A., Kassab M.A., Singh A.K., Yu X. The role of poly ADP-ribosylation in the first wave of DNA damage response // Nucleic Acids Res. 2017. Vol. 45. N 14. P. 8129–8141.

9. Sultanov D.C., Gerasimova N.S., Kudryashova K.S., Maluchenko N.V., Kotova E.Y., Langelier M.F., Pascal J.M., Kirpichnikov M.P., Feofanov A.V., Studitsky V.M. Unfolding of core nucleosomes by PARP-1 revealed by spFRET microscopy // AIMS Genet. 2017. Vol. 4. N 1. P. 21–31.

10. Liu Z., Kraus K.W. Catalytic-independent functions of PARP-1 determine Sox2 pioneer activity at intractable genomic loci // Mol Cell. 2017. Vol. 65. N 4. P. 589–603.

11. Valieva M.E., Armeev G.A., Kudryashova K.S., Gerasimova N.S., Shaytan A.K., Kulaeva O.I., McCullough L.L., Formosa T., Georgiev P.G., Kirpichnikov M.P., Studitsky V.M., Feofanov A.V. Large-scale ATP-independent nucleosome unfolding by a histone chaperone // Nat. Struct. Mol. Biol. 2016. Vol. 23. N 12. P. 1111–1116.

12. Valieva M.E., Gerasimova N.S., Kudryashova K.S., Kozlova, A.L., Kirpichnikov M.P., Hu Q., Botuyan M.V., Mer G., Feofanov A.V., Studitsky V.M. Stabilization of nucleosomes by histone tails and by FACT revealed by spFRET microscopy // Cancers. 2017. Vol. 9. N 1: 3.

13. Gaykalova D.A., Kulaeva O.I., Bondarenko V.A., Studitsky V.M. Preparation and analysis of uniquely positioned mononucleosomes // Chromatin Protocols, vol. 523. Methods Mol. Biol. / Eds. S. Chellappan. N.Y.: Humana Press, 2009. P. 109–123.

14. Langelier M.F., Steffen J., Riccio A.A., McCauley M., Pascal J.M. Purification of DNA damage-dependent PARPs from E. coli for structural and biochemical analysis // Poly(ADP- ribose) polymerase, vol. 1608. Methods Mol. Biol. / Eds. A. Tulin. N.Y.: Humana Press, 2017. P. 431– 444.

15. Kudryashova K.S., Nikitin D.V., Chertkov O.V., Gerasimova N.S., Valeva M.E., Studitsky V.M., Feofanov A.V. Development of fluorescently labeled mononucleosomes for the investigation of transcription mechanisms by single complex microscopy // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2015. Vol. 70. N 4. P. 189–193.

16. Kudryashova K.S., Chertkov O.V., Nikitin D.V., Pestov N.A., Kulaeva O.I., Efremenko A.V., Solonin A.S., Kirpichnikov M.P., Studitsky V.M., Feofanov A.V. Preparation of mononucleosomal templates for analysis of transcription with RNA polymerase using spFRET // Chromatin Protocols, vol 1288. Methods Mol. Biol. / Eds. S. Chellappan. N.Y.: Humana Press, 2015. P. 395–412.

17. Polach K.J., Widom J. Mechanism of protein access to specific DNA sequences in chromatin: a dynamic equilibrium model for gene regulation // J. Mol. Biol. 1995. Vol. 254. N 2. P. 130–149.

18. Clark N.J., Kramer M., Muthurajan U.M., Luger K. Alternative modes of binding of poly(ADP-ribose) polymerase 1 to free DNA and nucleosomes // J. Biol. Chem. 2012. Vol. 287. N 39. P. 32430–32439.

19. Potaman V.N., Shlyakhtenko L.S., Oussatcheva E.A., Lyubchenko Y.L., Soldatenkov V.A. Specific binding of poly(ADP-ribose) polymerase-1 to cruciform hairpins // J. Mol. Biol. 2005. Vol. 348. N 3. P. 609–661.

20. Muthurajan U.M., Hepler M.R., Hieb A.R., Clark N.J., Kramer M., Yao T., Luger K. Automodification switches PARP-1 function from chromatin architectural protein to histone chaperone // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2014. Vol. 111. N 35. P. 12752–12757.


Для цитирования:


Малюченко Н.В., Котова Е.Ю., Кирпичников М.П., Студитский В.М., Феофанов А.В. Связывание PARP1 с разрывами и шпильками на ДНК изменяет структуру нуклеосом. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2019;74(3):200-206.

For citation:


Malyuchenko N.V., Kotova E.Y., Kirpichnikov M.P., Studitsky V.M., Feofanov A.V. PARP1 binding to DNA breaks and hairpins alters nucleosome structure. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2019;74(3):200-206. (In Russ.)

Просмотров: 19


ISSN 0137-0952 (Print)