Секреция микромицетами протеиназ с активностью, подобной активности белков системы гемостаза
Аннотация
С использованием хромогенных пептидных субстратов изучена протеолитическая активность по отношению к белкам системы гемостаза у 8 микромицетов, относящихся к разным эколого-трофическим группам: фито-, немато-, мико- и энтомопатогенам, а также патогенам человека. Показано, что исследованные микромицеты секретируют протеазы с широкой субстратной специфичностью, однако среди них есть продуценты с выраженной плазминоподобной, урокиназной (Arthrobotrys longa 1, Sarocladium strictum 203) и подобной тканевому активатору плазминогена активностью (Purpureocillium lilacinum k1). Наиболее высокоактивным продуцентом протеаз с фибринолитической и активаторной к плазминогену активностью оказался микромицет S. strictum 203. Активаторная к плазминогену активность протеиназ, образуемых S. strictum 203, составляет около 50% от фибринолитической, что делает его перспективным продуцентом фибринолитических ферментов.
Об авторах
А. А. Лукьянова
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия
Россия
аспирант кафедры микробиологии биологического факультета,
119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Е. И. Корниенко
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия
Россия
мл. науч. сотр. кафедры микробиологии биологического факультета,
119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
П. А. Виган
Paris-Sacley University
Франция
Франция
магистр,
Route de l’Orme aux Merisiers, RD 128, 91190, Saint-Aubin
В. Г. Крейер
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия
Россия
канд. биол. наук, науч. сотр. кафедры микробиологии биологического факультета,
119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
А. В. Кураков
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия
Россия
докт. биол. наук, зав. кафедрой микологии и альгологии биологического факультета,
119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
А. А. Осмоловский
Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Россия
Россия
канд. биол. наук, ст. преп. кафедры микробиологии биологического факультета,
119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Список литературы
1. Kotb E. The biotechnological potential of fibrinolytic enzymes in the dissolution of endogenous blood thrombi // Biotechnol. Prog. 2014. Vol. 30. N 3. P. 656–672.
2. Kotb E., Helal G.E.-D.A., Edries F.M. Screening for fibrinolytic filamentous fungi and enzymatic properties of the most potent producer, Aspergillus brasiliensis AUMC 9735 // Biologia. 2015. Vol. 70. N 12. P. 1565–1574.
3. Sharkova T.S., Kurakov A.V., Osmolovskiy A.A., Matveeva E.O., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Screening of producers of proteinases with fibrinolytic and collagenolytic activities among micromycetes // Microbiology. 2015. Vol. 84. N 3. P. 359–364.
4. Osmolovskiy A.A., Kurakov A.V., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Ability of extracellular proteinases of micromycetes Aspergillus flavipes, Aspergillus fumigatus and Aspergillus sydowii to affect proteins of the human haemostatic system // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2017. Vol. 72. N 1. P. 20–24.
5. Шаркова Т.С., Матвеева Э.О., Кураков А.В., Осмоловский А.А., Крейер В.Г., Баранова Н.А., Егоров Н.С. Энтомопатогенные микромицеты – перспективные продуценты протеиназ с фибринолитической активностью // Усп. мед. микол. 2015. Т. 14. С. 458–460.
6. Kim H.C., Choi B.-S., Sapkota K., Kim S., Lee H.J., Yoo J.C., Kim S.-J. Purification and characterization of a novel, highly potent fibrinolytic enzyme from Paecilomyces tenuipes // Process Biochem. 2011. Vol. 46. N 8. P. 1545–1553.
7. Osmolovskiy A.A., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Properties of extracellular plasmin-like proteases of Aspergillus ochraceus micromycete // Applied Biochem. Microbiol. 2017. Vol. 53. N 4. P. 429–434.
8. Batomunkueva B.P., Egorov N.S. Isolation, purification and resolution of the extracellular proteinase complex of Aspergillus ochraceus 513 with fibrinolytic and anticoagulant activities // Microbiology. 2001. Vol. 70. N 5. P. 519–522.
9. Osmolovskiy A.A., Rukavitsyna E.D., Kreier V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Production of proteinases with fibrinolytic and fibrinogenolytic activity by a micromycete Aspergillus ochraceus // Microbiology. 2017. Vol. 86. N 4. P. 512–516.
10. Proteolytic Enzymes. A practical approach / Ed. R. Beynon and J.S. Bond. Oxford: Oxford Univ. Press, 2001. 340 pp.
11. Егоров Н.С., Ландау Н.С., Буяк Л.И., Крейер В.Г. Гидролитическая система нокардиоформной бактерии Nocardia minima в процессе ее роста, развития и дифференциации // Микробиология. 1991. Т. 60. N 4. С. 637–643.
12. Osmolovskiy A.A., Popova E.A., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Fibrinolytic and collagenolytic activity of extracellular proteinases of the strains of micromycetes Aspergillus ochraceus L-1 and Aspergillus ustus 1 // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2016. Vol. 71. N 1. P. 62–66.
13. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. N 1–2. P. 248–254.
14. Blieva R.K., Safuani Zh.E., Iskakbaeva Zh.A. Effect of various sources of nitrogen and carbon on the biosynthesis of proteolytic enzymes in a culture of Aspergillus awamori 21/96 // Applied Biochem. Microbiol. 2003. Vol. 39. N 2. P. 188–191.
15. Sharkova T.S., Kornienko E.I., Osmolovskii A.A., Kreier V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Morphological and physiological properties of the micromycete Arthrobotrys longa, a producer of Longolytin, a proteolytic complex with a thrombolytic effect // Microbiology. 2016. Vol. 85. N 2. P. 180–184.
16. Dias B.A., Neves P.M.O.J., Furlaneto-Maia L., Furlaneto M.C. Cuticle-degrading proteases produced by the entomopathogenic fungus Beauveria bassiana in the presence of coffee berry borer cuticle // Braz. J. Microbiol. 2008. Vol. 39. N 2. P. 301–306.
17. Umetsu H., Hishinuma K., Wake H., Ichishima E. Production, purification, and properties of serine carboxypeptidase from Paecilomyces carneus // Curr. Microbiol. 1996. Vol. 33. N 1. P. 44–48.
18. Scorsetti A.C., Elíades L.A., Stenglein S.A., Cabello M.N., Pelizza S.A., Saparrat M.C. Pathogenic and enzyme activities of the entomopathogenic fungus Tolypocladium cylindrosporum (Ascomycota: Hypocreales) from Tierra del Fuego, Argentina // Rev. Biol. Trop. 2012. Vol. 60. N 2. P. 833–841.
19. Elad Y., Kapat A. The role of Trichoderma harzianum protease in the biocontrol of Botrytis cinerea // Europ. J. Plant Pathol. 1999. Vol. 105. N 2. P. 177–183.
20. Kotlova E.K., Ivanova N.M., Yusupova M.P., Voyushina T.L., Ivanushkina N.E., Chestukhina G.G. Thiol-dependent serine proteinase from Paecilomyces lilacinus: Purification and catalytic properties // Biochemistry (Mosc.). 2007. Vol. 72. N 1. P. 117–123.
21. El-Aassar S.A., El-Badry H.M., Abdel-Fattah A.F. The biosynthesis of proteases with fibrinolytic activity in immobilized cultures of Penicillium chrysogenum H9 // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1990. Vol. 33. N 1. P. 26–30.
22. Osmolovskiy A.A., Zvonareva E.S., Kreyer V.G., Baranova N.A., Egorov N.S. Secretion of proteinases with fibrinolytic activity by micromycetes of the genus Aspergillus // Moscow Univ. Biol. Sci. Bull. 2018. Vol. 73. N 1. P. 39–42.
Рецензия
Для цитирования:
Лукьянова А.А., Корниенко Е.И., Виган П.А., Крейер В.Г., Кураков А.В., Осмоловский А.А. Секреция микромицетами протеиназ с активностью, подобной активности белков системы гемостаза. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2020;75(1):37-42.
For citation:
Lukianova A.A., Kornienko E.I., Vigand P.A., Kreyer V.G., Kurakov A.V., Osmolovskiy A.A. Secretion of proteinase with activity that is similar to activity of proteins of the hemostatic system by micromycetes. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2020;75(1):37-42. (In Russ.)
Просмотров:
368
Послать статью по эл. почте 