САЛИЦИЛГИДРОКСАМАТ УСИЛИВАЕТ НАДН-ОКСИДАЗНУЮ АКТИВНОСТЬ ПЕРОКСИДАЗЫ В СУСПЕНЗИЯХ МИТОХОНДРИЙ И ХЛОРОПЛАСТОВ ГОРОХА
Аннотация
Салицилгидроксамат (СГ), ингибитор альтернативной оксидазы митохондрий растений, усиливает НАДH-оксидазную активность в суспензиях митохондрий и хлоропластов, полученных при их выделении из корней или листьев гороха, соответственно. Реакция подавляется при отмывании митохондрий и хлоропластов и проявляется в надосадочных растворах, полученных при их удалении центрифугированием. Реакция чувствительна к CN– и антиоксиданту пропилгаллату. Окисление НАДН, наряду с СГ, стимулируется 2,4-дихлорфенолом или фенолом, но не салициловой кислотой. Ускорение окисления НАДН фенольными соединениями наблюдается с коммерческой пероксидазой хрена, оно связано с участием этих соединений в НАДH-зависимой пероксидазной реакции. 2,4-Дихлорфенол и СГ значительно усиливают разрушение ядер устьичных клеток в эпидермисе из листьев гороха, вызванное образованием активных форм кислорода при окислении добавленного НАДН с участием апопластной пероксидазы.
Об авторах
В. Д. Самуилов
Кафедра иммунологии, биологический факультет, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова; Россия, 119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Россия
Россия
докт. биол. наук, гл. науч. сотр. кафедры иммунологии биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-939-13-56
Д. Б. Киселевский
Кафедра иммунологии, биологический факультет, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова; Россия, 119234, г. Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Россия
Россия
канд. биол. наук, ст. науч. сотр. кафедры иммунологии биологического факультета МГУ. Тел.: 8-495-939-13-56
Список литературы
1. Moore A.L., Siedow J.N. The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria // Biochim. Biophys. Acta. 1991. Vol. 1059. N 2. P. 121–140.
2. Rasmusson A.G., Soole K.L., Elthon T.E. Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria // Annu. Rev. Plant Biol. 2004. Vol. 55. P. 23–39.
3. Samuilov V.D., Kiselevsky D.B. Effect of cationic plastoquinone SkQ1 on electron transfer reactions in chloroplasts and mitochondria from pea seedlings // Biochemistry (Mosc.). 2015. Vol. 80. N 4. P. 417–423.
4. Yamazaki I., Yokota K. Oxidation states of peroxidase // Mol. Cell. Biochem. 1973. Vol. 2. N 1. P. 39–52.
5. Halliwell B. Lignin synthesis: The generation of hydrogen peroxide and superoxide by horseradish peroxidase and its stimulation by manganese (II) and phenols // Planta. 1978. Vol. 140. N 1. P. 81–88.
6. Bronnikova T.V., Fed’kina V.R., Schaffer W.M., Olsen L.F. Period-doubling bifurcations and chaos in a detailed model of the peroxidase-oxidase reaction // J. Phys. Chem. 1995. Vol. 99. N 23. P. 9309–9312.
7. Hauser M.J.B., Olsen L.F. The role of naturally occurring phenols in inducing oscillations in the peroxidase-oxidase reaction // Biochemistry. 1998. Vol. 37. N 8. P. 2458–2469.
8. Samuilov V.D., Vasil’ev L.A., Dzyubinskaya E.V., Kiselevsky D.B., Nesov A.V. Programmed cell death in plants: protective effect of phenolic compounds against chitosan and H2O2 // Biochemistry (Mosc.). 2010. Vol. 75. N 2. P. 257–263.
9. Yokota K., Yamazaki I. Analysis and computer simulation of aerobic oxidation of reduced nicotinamide adenine dinucleotide catalyzed by horseradish peroxidase // Biochemistry. 1977. Vol. 16. N 9. P. 1913–1920.
10. Барский Е.Л., Губанова О.Н., Самуилов В.Д. Ингибирование фотосинтетического переноса электронов в хлоропластах м-хлоркарбонилцианидфенилгидразоном // Биохимия. 1991. Т. 56. № 3. C. 434–438.
11. Millenaar F.F., Benschop J.J., Wagner A.M., Lambers H. The role of the alternative oxidase in stabilizing the in vivo reduction state of the ubiquinone pool and the activation state of the alternative oxidase // Plant Physiol. 1998. Vol. 118. N 2. P. 599–607.
12. Smith P.K., Krohn R.I., Hermanson G.T., Mallia A.K., Gartner F.H., Provenzano M.D., Fujimoto E.K., Goeke N.M., Olson B.J., Klenk D.C. Measurement of protein using bicinchoninic acid // Anal. Biochem. 1985. Vol. 150. N 1. P. 76–85.
13. de Visser R., Blacquière T. Inhibition and stimulation of root respiration in Pisum and Plantago by hydroxamate: its consequences for the assessment of alternative path activity // Plant Physiol. 1984. Vol. 75. N 3. P. 813–817.
14. Brouwer K.S., van Valen T., Day D.A., Lambers H. Hydroxamate-stimulated O2 uptake in roots of Pisum sativum and Zea mays, mediated by a peroxidase: its consequences for respiration measurements // Plant Physiol. 1986. Vol. 82. N 1. P. 236–240.
15. Kawano T., Muto S., Adachi M., Hosoya H., Lapeyrie F. Spectroscopic evidence that salicylic acid converts a temporally inactivated form of horseradish peroxidase (compound III) to the irreversibly inactivated verdohemoprotein (P-670) // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2002. Vol. 66. N 3. P. 646–650.
16. Allan A.C., Fluhr R. Two distinct sources of elicited reactive oxygen species in tobacco epidermal cells // Plant Cell. 1997. Vol. 9. N 9. P. 1559–1572.
17. Samuilov V.D., Lagunova E.M., Beshta O.E., Kitashov A.V. CN–-Induced degradation of nuclei in cells of pea leaves // Biochemistry (Mosc.). 2000. Vol. 65. N 6. P. 696–702.
Для цитирования:
Самуилов В.Д., Киселевский Д.Б. САЛИЦИЛГИДРОКСАМАТ УСИЛИВАЕТ НАДН-ОКСИДАЗНУЮ АКТИВНОСТЬ ПЕРОКСИДАЗЫ В СУСПЕНЗИЯХ МИТОХОНДРИЙ И ХЛОРОПЛАСТОВ ГОРОХА. Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2016;(1):23-28.
For citation:
Samuilov V.D., Kiselevsky D.B. SALICYLHYDROXAMIC ACID ACCELERATES THE NADH OXIDASE ACTIVITY OF PEROXIDASE IN SUSPENSIONS OF PEA MITOCHONDRIA AND CHLOROPLASTS. Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2016;(1):23-28. (In Russ.)
Просмотров: 89
Послать статью по эл. почте 