Как биополимер (белок) сворачивается в уникальную 3D-структуру?
https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-78-3S-2
Аннотация
Обсуждается современное состояние проблемы фолдинга белков и других биополимеров. Детализируется понятие многомерной поверхности потенциальной энергии и поверхности свободной энергии для линейных полимеров с учетом топологии конфигурационного пространства и наличия элементов симметрии относительно перестановки одинаковых мономерных звеньев. Наличие кинематических связей для конформационных движений в вязкой среде приводит к тенденции формирования спиральных структур линейных полимеров. Динамические эффекты вязкости приводят также к практически равномерному распределению скоростей диссипации энергии по узлам цепи. Сочетание топографии поверхности свободной энергии и эффектов вязкости дает физическую основу для развития теории фолдинга в направлении интерпретации разнообразных экспериментальных наблюдений и выяснения принципов формирования аминокислотного кода для 3D-структур белков. Анализируется связь между температурой денатурации свернутого состояния биополимера и энергией невалентных взаимодействий между мономерами в цепи.
Ключевые слова
Об авторе
К. В. ШайтанРоссия
Шайтан Константин Вольдемарович – докт. физ.-мат. наук, проф., проф. кафедры биоинженерии биологического факультета
г. Москва, 119234, Ленинские горы, д. 1, стр. 12
Тел. 8-495-939-27-76
Список литературы
1. Dill K.A., MacCallum J.L. The protein-folding problem, 50 years on. Science. 2012;338 (6110):1042–1046.
2. Anfinsen C.B. Principles that govern the folding of protein chains. Science. 1973;181(4096):223–230.
3. Levinthal C. Are there pathways for protein folding? J. Chim. Phys. 1968;65(1):44–45.
4. Onuchic J.N., Wolynes P.G. Theory of protein folding. Curr. Opin. Struct. Biol. 2004;14(1):70–75.
5. Sali A., Shakhnovitch E., Karplus M. How does a protein fold? Nature. 1994;369(6477):248–251.
6. Finkelstein A.V., Bogatyreva N.S., Ivankov D.N., Garbuzynskiy S.O. Protein folding problem: enigma, paradox, solution. Biophys. Rev. 2022;14(6);1255–1272.
7. Шайтан К.В., Попеленский Ф.Ю., Армеев Г.А. Корреляция конформационных движений при формировании вторичной структуры полипептидов в вязкой среде. Биофизика. 2017;62(3):443–451.
8. Эрендженова А.А., Армеев Г.А., Шайтан К.В. Влияние вязкости среды на молекулярную динамику формирования вторичной структуры полипептидов (AlaGly)25 и (AlaGly)75. Биофизика. 2020;65(5):860–864.
9. Шайтан К.В. Вариационные принципы в механике конформационных движений макромолекул в вязкой среде. Биофизика. 2018;63(1):5–15.
10. Шайтан К.В. Почему белок сворачивается в уникальную 3D-структуру. И не только это... Хим. физ. 2023;42(6):40–62.
11. Зорич В.А. Геометрия и вероятность. Теория вер. примен. 2017;62(2):292–310.
12. Шайтан К.В., Ложников М.А., Кобельков Г.М. Динамика формирования коллективных конформационных степеней свободы при фолдинге макромолекулярной цепи в вязкой среде. Биофизика. 2017;62(2):249–257.
13. Wales D.J. Energy Landscapes. Cambridge: Univ. Press; 2003. 681 pp.
14. Фоменко А.Т. Дифференциальная геометрия и топология. Дополнительные главы. Ижевск: Изд. Удмурдского университета; 1999. 252 pp.
15. Зигмунд А. Тригонометрические ряды. Т. 2. М.: Мир; 1965. 537с.
16. Шайтан К.В. Строение энергетических ландшафтов макромолекул, формирующих уникальную пространственную структуру. Биофизика. 2018;63(4):629–642.
17. Milnor J. Morse Theory. Princeton University Press; 1963. 153 pp.
18. Шайтан К.В. Эффекты скрытой симметрии в динамике линейных полимеров и биополимеров. Биофизика. 2022;66(3):492–515.
19. Шайтан К.В. О ландшафтах свободной энергии для макромолекул, формирующих уникальную пространственную структуру. Биофизика. 2018;63(5):850–858.
Рецензия
Для цитирования:
Шайтан К.В. Как биополимер (белок) сворачивается в уникальную 3D-структуру? Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. 2023;78(3S):9-12. https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-78-3S-2
For citation:
Shaitan K.V. How does a biopolymer (protein) fold into a unique 3D structure? Vestnik Moskovskogo universiteta. Seriya 16. Biologiya. 2023;78(3S):9-12. (In Russ.) https://doi.org/10.55959/MSU0137-0952-16-78-3S-2